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Cinética de Michaelis-Menten: ¿La medición de Km y Vmax aparentes tiene en cuenta las reacciones en competencia?

Cinética de Michaelis-Menten: ¿La medición de Km y Vmax aparentes tiene en cuenta las reacciones en competencia?



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Estoy aprendiendo por qué es importante medir Km y Vmax para cada configuración experimental porque la medición de Km y Vmax "aparentes" incluye inhibiciones enzimáticas de las que uno podría no estar consciente.

Sin embargo, ¿qué sucede si se están produciendo reacciones completas que están consumiendo el producto o el sustrato que no se conocen? ¿Están estos agregados con precisión en las mediciones de Km y Vmax?

Estos son algunos de los enlaces que leí: http://www.bio.upenn.edu/media/pdf/courses/F02/BIOL202/Handouts/BIOL202.ApparentKmandVmax.pdf

http://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_inhibitor


¿Has oído hablar de algo conocido como "Navaja de Occam"?

Dice que cuando tenga múltiples explicaciones / hipótesis posibles, seleccione la que sea más simple (es decir, el menor número de suposiciones)

Lo mismo ocurre con los modelos matemáticos. Los modelos de cinética química generalmente asumen el primer orden a menos que haya alguna evidencia en su contra. Del mismo modo, para la cinética de las enzimas, siempre que no crea que está sucediendo algo anómalo, utilice el modelo de Michaelis-Menten.

¿Qué pasa si se están produciendo reacciones completas que consumen el producto o el sustrato que no se conocen?

Muchas reacciones catalizadas por enzimas fisiológicas son no Michaelis-Menten. Si tiene una idea al respecto o si las simulaciones no coinciden con los datos experimentales, puede revisar el modelo.

Sin embargo, existe el modelo de Michaelis-Menten para la inhibición competitiva, como tú mismo indicas en el enlace.


Como dijo Arthur Kornberg: "No desperdicie el pensamiento limpio en enzimas sucias".

El descubrimiento de un ensayo para un evento biológico en un extracto libre de células abre el camino a su resolución y reconstitución molecular (Mandamiento I). Intentar idear un mecanismo con un extracto crudo, incluso con experimentos ingeniosos, es generalmente una pérdida de esfuerzo. Un extracto está demasiado sucio; la purificación es el único camino a seguir.

Agregado en respuesta a un comentario de Dexter:

Kornberg estaba citando a Efraim Racker. Y en cualquier caso, mi enlace original está muerto.


En realidad, la respuesta es no, pero algunas variantes pueden permitirle estudiar la inhibición.

La cinética de Michaelis Menten son experimentos que intentan caracterizar las características de catálisis de una reacción, pero para ello los números se obtienen a concentraciones de sustrato que no se encuentran en una célula.

Vmax se define como la velocidad máxima a la que se ejecuta la reacción en cuestión. Para medir esto, la concentración de sustrato también es máxima: los sitios de unión de las enzimas deben estar completamente ocupados durante todo el experimento. Entonces, por definición, no es posible una reacción competitiva aquí.

Km es una constante de unión que se obtiene cuando se encuentra que la velocidad de reacción es la mitad de Vmax. Esta definición está libre de reacciones contrarias. Sin embargo, puede usar la cinética de Michaelis Menten para estudiar la inhibición competitiva y, al comparar una velocidad de reacción y compararla con la velocidad de reacción (llamada Vo), puede derivar un Ki que le indica cuánto ha afectado su inhibidor a la unión del sustrato.


Ver el vídeo: Michaelis-Menten Plots in Excel (Agosto 2022).