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¿Qué tipos de enlaces de hidrógeno se conocen que existen en las estructuras secundarias de ARN?

¿Qué tipos de enlaces de hidrógeno se conocen que existen en las estructuras secundarias de ARN?


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Estoy programando una implementación de un algoritmo para la coincidencia de patrones en estructuras de ARN. El algoritmo asume los siguientes tipos de pares de bases:

  • Sencillo: Sin pares de bases (solo la estructura primaria del ARN)
  • Soltero: Cada base se puede conectar como máximo a otra base
  • Múltiple: Cada base se puede conectar al máximo a varias otras bases (donde 'número' puede ser constante o infinito)

Aunque no hay ningún problema con la implementación de los tipos de pares de bases anteriores (aparte de la probable alta complejidad de cálculo), me pregunto si todos ellos se observaron en ARN reales.

En particular, me interesan los siguientes casos:

  • Un par de bases entre dos adyacente bases i, j.
  • Una base (i) que se conecta a dos bases diferentes (j, k) (i no es adyacente a jo / y k).
  • Una base (i) que se conecta a más de dos bases diferentes, todas ellas no adyacentes a i.

¿Pueden existir estos? ¿Algunos? Si pueden, ¿qué tan común es su existencia?


Un par de bases entre dos bases adyacentes i, j.

No es posible. Para formar un enlace de hidrógeno intramolecular, el ARN tiene que doblarse. La longitud de persistencia, es decir, la longitud mínima de la cadena requerida para doblar, es de alrededor de 4 bases para ssRNA (no estoy muy seguro de este número. En este momento no puedo ubicar la referencia exacta. Recuerdo este número de la parte posterior de mi cabeza que escuché en alguna parte).

Una base (i) que se conecta a dos bases diferentes (j, k) (i no es adyacente a jo / y k).

Definitivamente es posible para un par después de considerar la duración de la persistencia. Si una sola base está unida a más de dos bases, al menos una interacción debería tener que formar un enlace que no sea del tipo Watson-Crick, como lo indica Mad Scientist.

Una base (i) que se conecta a más de dos bases diferentes, todas ellas no adyacentes a i

Muy menos probable. No hay informes conocidos. Incluso si sucede, el enlace será débil debido a la limitación en el número de sitios donantes / aceptores de enlaces H en las bases.


Con mucho, el tipo más común de par de bases es el par de bases de Watson-Crick en una hélice de ARN. Aquellos son comparativamente fáciles de predecir, p. Ej. Mfold y el paquete Vienna RNA pueden hacer esto.

Los triples de bases, tres nucleobases que forman enlaces de hidrógeno entre sí, no son infrecuentes en los ARN con una estructura terciaria compleja. Incluso hay una base de datos de triples de ARN, aunque esta también contiene triples donde no las tres bases hacen contacto entre sí.

También hay cuádruplex, pero allí cada base solo hace contacto con otras dos bases. No sé si hay estructuras donde una base hace contacto con más de otras dos.


Bases nitrogenadas

Las estructuras químicas de las cinco bases nitrogenadas se muestran a continuación. El átomo de N rojo en cada molécula es el punto de unión de una molécula de azúcar (ribosa o desoxirribosa).

Adenina y guanina están purina bases que se encuentran tanto en el ADN como en el ARN.
Citosina es un pirimidina base que se encuentra tanto en el ADN como en el ARN.
Timina y uracilo están pirimidina bases encontradas solo en ADN o ARN, respectivamente.

Estas cinco bases nitrogenadas son todas planar moléculas, lo que significa que son bastante planas y rígidas.

Examine la estructura de una molécula de base nitrogenada haciendo clic en el botón de abajo (espere unos segundos a que se cargue en el espacio de la derecha). Puede hacer clic y arrastrar la molécula para rotarla en tres dimensiones.

los verde enlace representa el punto de unión de un azúcar (ribosa o desoxirribosa).

¿Cuál es la base nitrogenada que se muestra en el modelo de computadora?


Biología celular molecular. 4ª edición.

Los carbohidratos ilustran la importancia de las diferencias sutiles en los enlaces covalentes en la generación de moléculas con diferentes actividades biológicas. Sin embargo, varios tipos de enlaces no covalentes son fundamentales para mantener las estructuras tridimensionales de moléculas grandes como proteínas y ácidos nucleicos (véase la figura 2-1b). Los enlaces no covalentes también permiten que una molécula grande se una de manera específica pero transitoria a otra, lo que las convierte en la base de muchos procesos biológicos dinámicos.

La energía liberada en la formación de enlaces no covalentes es solo 1 & # x02005 & # x02013 & # x020055 kcal / mol, mucho menor que las energías de enlace de enlaces covalentes simples (ver Tabla 2-1). Debido a que la energía cinética promedio de las moléculas a temperatura ambiente (25 ° C) es de aproximadamente 0,6 kcal / mol, muchas moléculas tendrán energía suficiente para romper enlaces no covalentes. De hecho, estos lazos débiles a veces se denominan interacciones en lugar de bonos. Aunque los enlaces no covalentes son débiles y tienen una existencia transitoria a temperaturas fisiológicas (25 & # x02005 & # x02013 & # x02005 37 & # x000b0C), múltiples enlaces no covalentes a menudo actúan juntos para producir asociaciones altamente estables y específicas entre diferentes partes de una molécula grande o entre diferentes macromoléculas (Figura 2-11). En esta sección consideramos los cuatro tipos principales de enlaces no covalentes y discutimos su papel en la estabilización de la estructura de las biomembranas.

Figura 2-11

Múltiples enlaces débiles estabilizan asociaciones específicas entre moléculas grandes. (Izquierda) En este complejo hipotético, siete enlaces no covalentes unen las dos moléculas de proteína A y B, formando un complejo estable. (Derecha) Porque solo cuatro no covalentes (más.)


1.4 Descripción general de las propiedades de las macromoléculas biológicas

Esta descripción general cubre la sección 1.4 del Plan de estudios de biología AP y las propiedades de las macromoléculas biológicas # 8211.

Comencemos con posiblemente la macromolécula biológica más importante: los ácidos nucleicos. Para comprender completamente cómo funcionan los ácidos nucleicos, debemos observar su estructura. Primero, echemos un vistazo a esqueleto de fosfato de azúcar de un ácido nucleico.

En el centro de cada ácido nucleico se encuentra la columna vertebral de azúcar-fosfato. El grupo fosfato forma ácido fosfórico en agua. Este grupo fosfato puede unirse a la molécula de azúcar en el siguiente ácido nucleico, creando una cadena larga. No importa cuánto tiempo dure esta columna vertebral de azúcar-fosfato, siempre habrá un grupo fosfato expuesto en un extremo y una molécula de azúcar expuesta en el otro. Por lo tanto, llamamos "ácido nucleico" tanto a un solo nucleótido como a muchos nucleótidos conectados entre sí.

La principal diferencia entre el ADN y el ARN radica en la molécula de azúcar que se utiliza para crear la columna vertebral de azúcar-fosfato. Usos del ADN desoxirribosa, visto aquí. Usos de ARN ribosa & # 8211 el mismo azúcar con un átomo de oxígeno extra. Esta pequeña diferencia crea algunas de las diferencias funcionales entre el ADN y el ARN dentro de las células.

La parte de un nucleótido que es más importante para transportar información es la base de nucleótidos. La base unida a esta estructura es la citosina, una de varias bases que pueden unirse a un nucleótido. Veamos exactamente cómo funcionan estas bases nitrogenadas.

Hay 5 bases nitrogenadas que se utilizan en la naturaleza para crear ADN y ARN, que se separan en dos grupos según su estructura. Las purinas se basan en una estructura de doble anillo, mientras que las pirimidinas se basan en una estructura de un solo anillo. Adenina, Guanina, Timina, y Citosina se utilizan para crear moléculas de ADN. Uracil se utiliza en el ARN, en lugar de timina.

Más importante aún, las bases nitrogenadas crean la estructura de doble hélice del ADN a través de su capacidad para formar enlaces de hidrógeno. Cada purina tiene una pirimidina correspondiente con la que puede formar enlaces de hidrógeno. Puede recordar qué bases nitrogenadas pueden formar enlaces de hidrógeno usando un dispositivo mnemónico simple. Las letras altas (A + T) pueden formar enlaces de hidrógeno y las letras gordas (C + G) pueden formar enlaces de hidrógeno. Será muy importante recordar esto cuando comencemos a aprender cómo se sintetiza el ADN y cómo se corrigen los errores en el código del ADN.

El ADN almacena información a través de un mecanismo ligeramente complejo. El ADN se almacena en el núcleo como una doble hélice. Esto le permite mantenerse protegido contra daños. La doble hélice también permite que las proteínas de reparación encuentren errores fácilmente. La mayoría de los errores crean una pequeña protuberancia en el ADN, debido a la falta de enlaces de hidrógeno entre las dos hebras. Para extraer la información necesaria para crear nuevas proteínas, primero se debe copiar el orden exacto de los nucleótidos del ADN a una nueva molécula de ARN dentro del núcleo. Se llama transcripción.

El ARN no es tan estable como el ADN y es más propenso a errores. Sin embargo, las moléculas de ARN pueden llevar la información a donde se necesita & # 8211 como un mensajero. Esta molécula de ARN mensajero transporta la secuencia de nucleótidos fuera del núcleo, donde un ribosoma puede adherirse a ella. Luego, el ribosoma crea una nueva molécula de proteína haciendo coincidir las moléculas de ARN de transferencia con cada secuencia de 3 nucleótidos, conocida como "codón". Este proceso, llamado traducción, es cómo la información almacenada en el ADN se convierte en un producto celular real y permite que la célula funcione.

Ahora que sabemos cómo el ADN almacena la información para construir proteínas, echemos un vistazo a las proteínas mismas. Las proteínas son simplemente grandes cadenas de aminoácidos que se pliegan en formas específicas. Cada proteína tiene una función diferente, que es posible gracias a su forma tridimensional y los aminoácidos de los que está hecha.

Aminoácidos & # 8211 también llamados péptidos & # 8211 están unidos por enlaces peptídicos. Estos enlaces se forman a través de una reacción de deshidratación entre un grupo carboxilo y un grupo amino en cada aminoácido. Esto también asegura que cada molécula de proteína tenga direccionalidad. Un lado es el terminal carboxilo, mientras que el otro lado de la molécula tiene un terminal amino. Asegúrese de comprender la diferencia porque las preguntas del examen AP pueden hacer referencia a estos diferentes lados.

Las estructuras que hacen que cada aminoácido sea diferente se conocen como Grupos R o cadenas laterales. Estos grupos son los que le dan a cada aminoácido su funcionalidad única. De hecho, aunque hay más de 20 aminoácidos utilizados en la naturaleza, solo hay 7 grupos diferentes en los que se pueden clasificar estas moléculas. Si bien la estructura de cada aminoácido es ligeramente diferente, muchos aminoácidos aportan propiedades similares a los polipéptidos de los que forman parte.

Por ejemplo, varios aminoácidos tienen grupos R cargados. Esto ayuda a crear una porción hidrofílica del polipéptido que puede interactuar fácilmente con el agua y otras moléculas polares. Otros aminoácidos contienen azufre, que puede formar enlaces cruzados de azufre con otros péptidos que contienen azufre. Esto puede ayudar a mantener juntos varios polipéptidos en un gran Estructura cuaternaria.

El sitio activo es donde la proteína realmente llevará a cabo su función. Para que un sustrato encaje correctamente y catalice una reacción, el sitio activo de la proteína debe tener las propiedades físicas y químicas adecuadas. Por lo tanto, el sitio activo no solo necesita tener expuestos los grupos R correctos, sino que la proteína también debe tener la secuencia correcta de aminoácidos para plegarse en la forma adecuada.

Asimismo, esta proteína también debe tener algunas regiones hidrofóbicas donde necesita unirse a la membrana celular. Si se usaran aminoácidos hidrófilos en lugar de aminoácidos hidrófobos, esta proteína no podría adherirse a la membrana celular y no sería funcional. Dado que las proteínas cumplen funciones como enzimas, respondedores inmunitarios, receptores, métodos de movimiento y moléculas estructurales, existe un número casi infinito de arreglos de aminoácidos.
Los carbohidratos suelen servir como combustible y materiales de construcción para una célula. Los carbohidratos más simples son cadenas de hidrocarburos de 5 o 6 carbonos que a menudo tienen una estructura similar a un anillo. Glucosa, por ejemplo, sirve como la principal molécula de combustible para las células. Sin embargo, a medida que conecta más y más monómeros de carbohidratos, puede crear sustancias con muchas propiedades diferentes.

La estructura exacta de grandes polisacáridos ayuda a determinar su función. Los polímeros lineales se encuentran con mayor frecuencia en moléculas estructurales como la celulosa. Estas fibras & # 8211 al igual que los hilos más pequeños en una cuerda grande & # 8211 pueden entrelazarse para crear un material mucho más resistente. Algunos carbohidratos estructurales incluso tienen enlaces cruzados entre las fibras, lo que agrega otra capa de fuerza a una molécula.

Por el contrario, los polisacáridos de almacenamiento suelen tener una estructura ramificada. A diferencia de una estructura lineal, esto permite que una celda almacene la mayor cantidad de energía en un espacio tan pequeño como sea posible. Las moléculas de almidón & # 8211 como la amilosa que se encuentran en las patatas & # 8211 son esencialmente enormes estructuras ramificadas que llenan las células de energía. Los seres humanos y los animales utilizan el glucógeno polisacárido para un propósito similar. La célula puede comenzar a hidratar fácilmente los enlaces entre monómeros individuales para llenar la célula con glucosa & # 8211, que luego se puede utilizar para impulsar una variedad de otras reacciones.

La última categoría de macromoléculas que veremos son los lípidos. Hay tres tipos de lípidos que son los más importantes para la vida: grasas (triglicéridos), fosfolípidos y esteroides. Algunas personas consideran a las ceras como su propia categoría, aunque tienen una estructura muy similar a los triglicéridos. Echemos un vistazo a cada uno de estos grupos.

Triglicéridos son simplemente moléculas de ácidos grasos unidas en una molécula más grande con glicerol y un alcohol de tres carbonos. Los ácidos grasos vienen en dos formas: saturados e insaturados. El ácido palmítico es un ejemplo de ácido graso saturado. Cada carbono de la cadena está unido a al menos 2 hidrógenos, sin dejar espacio para dobles enlaces entre los átomos de carbono. Estructuralmente, esto hace que las grasas saturadas sean muy lineales. Por lo tanto, puede empaquetar muchos ácidos grasos saturados en un espacio muy reducido. Debido a esta estructura, los ácidos grasos saturados suelen ser sólidos a temperatura ambiente porque las moléculas se aprietan con fuerza a medida que pierden energía térmica.

Por el contrario, un ácido graso insaturado tiene dobles enlaces entre al menos 2 átomos de carbono en la cadena. Los dobles enlaces son rígidos. Esto significa que muchos ácidos grasos no pueden empaquetarse bien juntos si están insaturados & # 8211 incluso si la temperatura no es particularmente cálida. El aceite de oliva es un buen ejemplo de ácido graso insaturado.

Para crear un triglicérido, tres ácidos grasos se unen a un solo glicerol molécula. Aunque los lípidos no son "verdaderos polímeros" en el sentido de que son cadenas lineales de los mismos monómeros, todavía se crean a través de reacciones de deshidratación. Los grupos hidroxilo del glicerol reaccionan con los grupos de cabeza carboxilo de cada ácido graso. Se pierde una molécula de agua y se forma un enlace éster. Hay muchos triglicéridos que se encuentran en la naturaleza, con ácidos grasos saturados e insaturados en su estructura. Esto da lugar a muchos tipos diferentes de grasas que se encuentran en diferentes organismos.
Fosfolípidos son diferentes estructuralmente & # 8211 en comparación con los triglicéridos & # 8211 y también tienen un propósito muy diferente dentro de los organismos. Los fosfolípidos tienen una cabeza hidrófila y una cola hidrófoba. Cuando muchos fosfolípidos se juntan, los grupos de la cabeza interactúan con el agua, mientras que los grupos de la cola tienden a orientarse entre sí. Así es como se crea la bicapa lipídica de todas las células. Veamos más de cerca la estructura de un fosfolípido.

En la cola hidrófoba hay largas cadenas de hidrocarburos. Las secciones de la cola pueden contener ácidos grasos saturados o insaturados, dependiendo de los organismos. En general, los organismos que viven en ambientes muy calientes tienden a tener más ácidos grasos saturados, mientras que las células que deben existir a temperaturas muy bajas tienden a tener más ácidos grasos insaturados. Dado que los ácidos grasos insaturados tienden a permanecer líquidos a bajas temperaturas, esto crea una membrana celular que aún es fluida y funcional en el frío. Cada organismo debe mantener el equilibrio adecuado de colas de ácidos grasos para garantizar que sus células tengan membranas funcionales.

Los grupos de fosfolípidos de la cabeza polar tienen tanto grupos fosfato como nitrógeno, los cuales aumentan las tendencias hidrofílicas de la cabeza. Esto asegura que la cabeza de la molécula siempre esté orientada hacia el agua, ya sea el citosol de la célula o el entorno externo.


DISCUSIÓN

En este estudio, caracterizamos un conjunto de datos de 91 complejos proteína-ARN para identificar nuevos mecanismos subyacentes a las interacciones proteína-ARN. Nuestros datos indican que tanto la forma de la superficie de la proteína como la estructura secundaria de la molécula de ARN son importantes para determinar la especificidad de unión de una proteína y una molécula de ARN determinadas. Observamos que una superficie de proteína abollada es significativamente más probable que interactúe con nucleótidos desapareados, y los enlaces de hidrógeno en esta interfaz son prominentes entre la estructura de la proteína y las bases de ARN. De hecho, estudios previos han demostrado que los enlaces de hidrógeno ocurren con frecuencia entre el esqueleto de la proteína y las bases de ARN (6, 7) y que una cavidad de proteína (es decir, una superficie abollada) prefiere bases de nucleótidos en la interfaz (9). Gupta y Gribskov (25) analizaron extensamente la propiedad de emparejamiento de bases en la región RNP (es decir, la interfaz) utilizando diferentes conjuntos de datos e informaron la preferencia de nucleótidos no emparejados en esta región. Por lo tanto, nuestros resultados son consistentes con estos informes anteriores y también muestran que una superficie de proteína abollada puede distinguir nucleótidos desapareados de nucleótidos emparejados a través de enlaces de hidrógeno que se forman entre la estructura de la proteína y las bases de ARN en la interfaz. De acuerdo con informes anteriores (6–8), también observamos que los aminoácidos cargados positivamente a menudo forman interacciones electrostáticas con los grupos fosfato del ARN. Curiosamente, este tipo de interacción se observó con mayor frecuencia en proteínas con una superficie protuberante. En conjunto, estos datos sugieren que las superficies proteicas abolladas y protruidas emplean diferentes mecanismos de reconocimiento para nucleótidos de ARN emparejados o no emparejados. Además, planteamos la hipótesis de que la superficie protuberante de la proteína hace un contacto inicial con la molécula de ARN a través de interacciones electrostáticas, y una superficie abollada determina la especificidad de unión a través de los enlaces de hidrógeno que se forman con los nucleótidos no apareados.

Una región de bucle es una de las principales características estructurales del ARN y se usa con frecuencia para formar una interacción con varias proteínas de unión al ARN (19). Las bases de nucleótidos en los bucles de ARN exhiben patrones únicos de enlaces de hidrógeno con proteínas, y estos patrones son determinantes clave de la especificidad de unión (6, 26). En este estudio, encontramos que los ácidos aspártico interactuaban con mayor frecuencia con los bucles de ARN en los que las bases de nucleótidos se habían volteado para formar enlaces de hidrógeno con la proteína. Los ácidos aspárticos generalmente no se favorecen en las interfaces proteína-ARN debido a la repulsión electrostática entre las cadenas laterales cargadas negativamente y los grupos fosfato (6–8). Sin embargo, también se sabe que los ácidos aspárticos forman pseudopares específicos con las bases de nucleótidos utilizando sus átomos de cadena principal y lateral (27). Según nuestros resultados e informes anteriores, especulamos que los ácidos aspárticos son necesarios para el cambio de base, lo más probable es que mantengan los grupos fosfato alejados de una interfaz y formen algunas interacciones específicas con las bases cambiadas.

Las interacciones proteína-ARN están controladas por varios factores, como la composición de los aminoácidos y nucleótidos, la forma de las macromoléculas y las estructuras de orden superior. Nuestro estudio destaca las funciones que desempeñan la superficie de la proteína y la estructura secundaria de la molécula de ARN en las interacciones proteína-ARN y también sugiere una posible función del ácido aspártico en el reconocimiento del bucle de ARN. Sin embargo, hay muchas cuestiones importantes que deben abordarse para comprender el mecanismo de las interacciones proteína-ARN. Por ejemplo, las formas de la superficie de las proteínas de las proteínas que interactúan con el ARN deben compararse con las otras proteínas, como las que se unen al ADN o ligandos, para identificar las características únicas de tales proteínas. Se encuentran disponibles varios algoritmos de predicción para interacciones proteína-ARN (28-34), y la inclusión de características como la forma de la superficie de la proteína y la estructura secundaria de la molécula de ARN mejorará en gran medida la eficiencia y precisión de estos algoritmos.


Similitudes entre la estructura terciaria secundaria primaria de la proteína

  • La estructura primaria, secundaria y terciaria son tres arreglos estructurales de proteínas.
  • La unidad básica de todas las estructuras es la secuencia de aminoácidos, que es la estructura primaria de la proteína.
  • La estructura secundaria de la proteína se forma a partir de su estructura primaria, que a su vez forma la estructura terciaria.
  • Cada tipo de estructura tiene un papel único en la célula.

Comentarios

Ali el 01 de enero de 2019:

Negro el 26 de marzo de 2018:

El único vínculo que amo es el que existe entre Fortnite y yo.

tengo que dejar la tierra el 30 de agosto de 2017:

¿Cómo se llama la vinculación entre amantes? :)

sachin el 30 de septiembre de 2016:

swathi el 10 de septiembre de 2016:

En esta nota o artículo es realmente fácil entender los conceptos, ahora estoy conociendo los conceptos de vinculación, y sus tipos, fuerza de vinculación, qué vinculación es más fuerte y todo. así que gracias por dar el artículo como este.

ISHAAN el 09 de septiembre de 2016:

¡Lo mejor es el enlace metálico ya que hace que la sustancia sea mucho más fuerte!

Doctor el 28 de julio de 2016:

La unión de Van der Waals es weeeeeaaaaaaaakkk, la unión de hidrógeno es la mejor.

rrr el 28 de julio de 2016:

manjit el 3 de febrero de 2016:

Por favor, dé un ejemplo adecuado de vínculos.

Yashwanth el 2 de enero de 2016:

es bueno y fácil de aprender

fekade begosew el 28 de marzo de 2015:

Es mejor continuar de esa manera

Xavier Lutero el 02 de febrero de 2015:

¿Por qué a nadie le gusta la unión de Van der Waals? ELLOS SON LOS MEJORES.

Wangno el 8 de diciembre de 2014:

En lo que respecta a la fuerza, creo que el enlace iónico es el más fuerte, no metálico, seguido de covalente y luego metálico entre los enlaces primarios.

ria-majumdar (autor) de Manipal el 18 de febrero de 2012:

Gracias por el comentario. Tus puntos son correctos en lo que respecta a la fuerza.

taheruddin de Khulna Bangladesh el 18 de febrero de 2012:

votar, artículo increíble, muy agradable para aprender sobre bonos. Gracias, Sra. Ria Majumdar.

No puedo dejar de decir que se puede agregar la cuestión de la fuerza del vínculo. Como sé, el metálico es el más fuerte, luego iónico, luego covalente. Esta fuerza también tiene relación con su estado sólido, líquido y gas. La unión más fuerte hace que la sustancia sea más dura, significa que la unión más sólida y más débil deja que sea líquida o gaseosa.


Donantes y Aceptadores

Para que se produzca un enlace de hidrógeno, debe haber un donante y un aceptor de hidrógeno presentes. El donante en un enlace de hidrógeno suele ser un átomo fuertemente electronegativo, como N, O o F, que está unido covalentemente a un enlace de hidrógeno.

El aceptor de hidrógeno es un átomo electronegativo de una molécula o ión vecino que contiene un par solitario que participa en el enlace de hidrógeno.

¿Por qué ocurre un enlace de hidrógeno?

Dado que el donante de hidrógeno (N, O o F) es fuertemente electronegativo, acerca el par de electrones unidos covalentemente a su núcleo y lo aleja del átomo de hidrógeno. Luego, el átomo de hidrógeno se deja con una carga positiva parcial, creando una atracción dipolo-dipolo entre el átomo de hidrógeno unido al donante y el par de electrones solitarios del aceptor. Esto da como resultado un enlace de hidrógeno (ver Interacciones entre moléculas con dipolos permanentes).


Soluciones NCERT para química de clase 12 Capítulo 14 Biomoléculas

NCERT Solutions for Class 12 Chemistry Chapter 14 Biomoléculas han sido resueltas por profesores expertos de CBSETuts.com. Todas las soluciones dadas en esta página se resuelven según las pautas del programa de estudios CBSE y NCERT.

Preguntas de INTEXT

Pregunta 1.
La glucosa o la sacarosa son solubles en agua, pero el ciclohexano o el benceno (compuestos anulares simples de seis miembros) son insolubles en agua. Explicar.
Solución:
La glucosa o sacarosa contienen varios grupos hidroxilo en sus moléculas que forman enlaces de hidrógeno con moléculas de agua debido a que se disuelven en agua. Por otro lado, compuestos como el benceno o el ciclohexano no pueden formar enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua, por lo que son insolubles en agua.

Pregunta 2.
¿Qué productos se esperan cuando se hidroliza la lactosa?
Solución:
Lactosa (C12H22O11) por hidrólisis con ácido diluido produce una mezcla equimolar de D-glucosa y D-galactosa.

Pregunta 3.
¿Cómo explica la ausencia de grupo aldehído en el pentaacetato de glucosa?
Solución:
La forma cíclica hemiacetal de glucosa contiene un grupo OH en C-1 que se hidroliza en la solución acuosa para producir la forma aldehídica de cadena abierta que luego reacciona con NH2OH para formar la oxima correspondiente. Por tanto, la glucosa contiene un grupo aldehídico. Por otro lado, cuando la glucosa reacciona con anhídrido acético, el grupo OH en C-1, junto con los otros cuatro grupos OH en C-2, C-3, C-4 y C-6 forman un pentaacetato. Como el pentaacetato de glucosa no contiene un grupo OH libre en C-1, no puede hidrolizarse en solución acuosa para producir la forma aldehídica de cadena abierta y, por lo tanto, el pentaacetato de glucosa no reacciona con el NH.2OH para formar glucosa oxima. Por tanto, el pentaacetato de glucosa no contiene el grupo aldehdye.

Pregunta 4.
Los puntos de fusión y la solubilidad en agua de los aminoácidos son superiores a los de los haloácidos correspondientes. Explicar.
Solución:
Los aminoácidos existen como iones bipolares, H3N + OHR & # 8211 COO & # 8211. Debido a este carácter salino dipolar, tienen fuertes atracciones dipolo-dipolo. Por lo tanto, sus puntos de fusión son más altos que los de los haloácidos que no tienen carácter de vela. Además, debido a este carácter salino, interactúan fuertemente con H2O. Por tanto, la solubilidad de los aminoácidos en agua es mayor que la de los correspondientes haloácidos que no tienen carácter salino.

Pregunta 5.
¿A dónde va el agua presente en el huevo después de hervirlo?
Solución:
La ebullición de un huevo es un ejemplo común de desnaturalización de proteínas presentes en la porción clara de un huevo.

La albúmina presente en la clara de un huevo se coagula cuando el huevo se hierve duro. La proteína globular soluble presente en ella se desnaturaliza dando como resultado la formación de proteína fibrosa insoluble.

Pregunta 6.
¿Por qué la vitamina C no se puede almacenar en nuestro cuerpo?
Solución:
La vitamina C es una vitamina soluble en agua. Las vitaminas solubles en agua, cuando se suministran con regularidad en la dieta, no se pueden almacenar en el cuerpo porque se excretan fácilmente en la orina.

Pregunta 7.
¿Qué productos se formarían cuando se hidroliza un nucleótido de ADN que contiene timina?
Solución:
Cuando un nucleótido de ADN que contiene timina se hidroliza completamente, los productos obtenidos son:

  1. 2-desoxi-D (-) ribosa.
  2. dos pirimidina, es decir, guanina (G) y adenina (A).
  3. dos purinas, es decir, timina (T) y citosina (C) y
  4. ácido fosfórico.

Pregunta 8.
Cuando se hidroliza el ARN, ¿no existe relación entre las cantidades de diferentes bases obtenidas? ¿Qué sugiere este hecho sobre la estructura del ARN?
Solución:
Una molécula de ADN tiene dos cadenas en las que las cuatro bases complementarias se emparejan entre sí, a saber. la citosina (C) siempre se empareja con la guanina (G) mientras que la timina (T) siempre se empareja con la adenina (A). Por tanto, cuando se hidroliza una molécula de ADN la cantidad molar de citosina es siempre igual a la de guanina y la de adenina siempre es igual a la de timina El ARN también contiene cuatro bases, las tres primeras son iguales que en el ADN pero la cuarta es uracilo (U).

Como en el ARN no hay relación entre las cantidades de cuatro bases (C, G, A y U) obtenidas, por lo tanto, el principio de emparejamiento de bases, es decir, (A) se empareja con (U) y (C) se empareja con ( G) no se sigue. Entonces, a diferencia del ADN, el ARN tiene una sola hebra.

Ejercicios NCERT

Pregunta 1.
¿Qué son los monosacáridos?
Solución:
Un carbohidrato que no se puede hidrolizar más para dar una unidad más simple de polihidroxialdehído o cetona se llama monosacárido. Con algunas excepciones tienen la fórmula general, C,,H2„O„. Se sabe que existen aproximadamente 20 monosacáridos en la naturaleza. Algunos ejemplos comunes son glucosa, fructosa, ribosa, etc.

Pregunta 2.
¿Qué son los azúcares reductores?
Solución:
Todos los carbohidratos que reducen la solución de Fehling & # 8217s y el reactivo de Tollen & # 8217s se denominan azúcares reductores. Todos los monosacáridos, ya sean aldosa o cetosa, son azúcares reductores.

Pregunta 3.
Escribe dos funciones principales de los carbohidratos en las plantas.
Solución:
Dos funciones principales de los carbohidratos son

  1. La pared celular de las bacterias y las plantas está formada por un polisacárido, la celulosa.
  2. El almidón es el principal material de reserva alimenticia en las plantas.

Pregunta 4.
Clasifique los siguientes en monosacáridos y disacáridos. Ribosa, 2-desoxirribosa, maltosa, galactosa, fructosa y lactosa.
Solución:
Monosacáridos: Ribosa, 2-desoxirribosa, galactosa y fructosa
Disacáridos: Maltosa y Lactosa

Pregunta 5.
¿Qué entiendes por el término enlace glicosídico?
Solución:
Los disacáridos en la hidrólisis con ácidos diluidos o enzimas producen dos moléculas de monosacáridos iguales o diferentes. Los dos monosacáridos están unidos por un enlace de óxido formado por la pérdida de una molécula de agua. Tal enlace entre dos unidades de monosacáridos a través del átomo de oxígeno se llama enlace glicosídico.

Pregunta 6.
¿Qué es el glucógeno? ¿En qué se diferencia del almidón?
Solución:
Los carbohidratos se almacenan en el cuerpo animal como glucógeno. También se conoce como almidón animal porque su estructura es similar a la amilopectina. Está presente en hígado, músculos y cerebro. Cuando el cuerpo necesita glucosa, las enzimas descomponen el glucógeno en glucosa. El glucógeno también se encuentra en levaduras y hongos.

El almidón es el principal polisacárido de almacenamiento de las plantas. Es la fuente dietética más importante para el ser humano. El alto contenido de almidón se encuentra en cereales, raíces, tubérculos y algunas verduras. Es un polímero de dos componentes: amilosa (15-20%) que es soluble en agua y amilopectina (80-85%) que es insoluble en agua.

Pregunta 7.
¿Cuáles son los productos de hidrólisis de (i) sacarosa y (ii) lactosa?
Solución:

  1. La sacarosa por hidrólisis da una unidad de glucosa y una unidad de fructosa.
  2. La lactosa por hidrólisis con ácidos diluidos produce una mezcla equimolar de D-glucosa y D-galactosa.

Pregunta 8.
¿Cuál es la diferencia estructural básica entre almidón y celulosa?
Solución:
La diferencia estructural básica entre el almidón y la celulosa es el enlace entre las unidades de glucosa. En el almidón, hay un enlace a-D-glicosídico. Ambos componentes de almidón-amilosa y amilopectina son polímeros de α-D-glucosa. Por otro lado, la celulosa es un polímero lineal de β-D-glucosa en el que C1 de una unidad de glucosa está conectada a C4 del otro a través del enlace β-D-glicosídico.

Pregunta 9.
¿Qué sucede cuando la D-glucosa se trata con los siguientes reactivos?

Solución:

Pregunta 10.
Enumere las reacciones de la D-glucosa que no pueden explicarse por su estructura de cadena abierta.
Solución:
La estructura de cadena abierta de D-glucosa OHC & # 8211 (CHOH)4 & # 8211 CH2OH no explica las siguientes reacciones:

(I) Aunque contiene el grupo aldehído (-CHO), la glucosa no da

Prueba de 2,4-DNP, prueba de Schiff & # 8217s y no forma el producto de adición de sulfito de hidrógeno con NaHSO3.

(ii) El pentaacetato de glucosa no reacciona con la hidroxilamina (NH2OH) para formar 'la oxima que indica la ausencia del grupo -CHO libre.

(iii) La formación de dos metilglicósidos anoméricos por la glucosa al reaccionar con CH3El OH y el HCl seco se pueden explicar en términos de estructura cíclica. La mezcla en equilibrio de a-y (3-glucosa reacciona por separado con metanol en presencia de gas HCl seco para formar los correspondientes metil D-glucósidos.

Estos pentaacetatos no tienen un grupo -OH libre en C1 y por lo tanto no se hidrolizan en solución acuosa para producir la forma de aldehído de cadena abierta y por lo tanto no reaccionan con NH2OH para formar glucosa oxima.

(v) La existencia de glucosa en dos formas cristalinas denominadas a y β-D-glucosa puede explicarse nuevamente sobre la base de la estructura cíclica de la glucosa y no por su estructura de cadena abierta. Se propuso que uno de los grupos -OH puede añadirse al grupo CHO & # 8211 y formar una estructura hemiacetal cíclica. Se encontró que la glucosa forma un anillo de 6 miembros en el que -OH en C & # 8211 5 está involucrado en la formación del anillo. Esto explica la ausencia del grupo -CHO y también la existencia de glucosa en dos formas, como se muestra a continuación. Estas dos formas existen en equilibrio con una estructura de cadena abierta.

Pregunta 11.
¿Qué son los aminoácidos esenciales y no esenciales? Dé dos ejemplos de cada tipo.
Solución:
Hay unos 20 aminoácidos que componen las bioproteínas. Out of these 10 amino acids (non-essential) are synthesised by our bodies and rest are essential in the diet (essential amino acids) and supplied to our bodies by food which we take because they cannot be synthesised in our body.
p.ej. Essential amino acid – Valine and Leucine
Non-essential amino acid – Glycine and Alanine

Pregunta 12.
Define the following as related to proteins

Solución:
(i) Peptide Linkage : Proteins are the polymers of a-amino acids which are connected to each other by peptide bond or peptide linkage. Chemically, peptide linkage is an amide formed between -COOH group and -NH2 group. The reaction between two molecules of similar or different amino acids, proceeds through the combination of the amino group of one molecule with the carboxyl group of the other. This results in the elimination of a water molecule and formation of a peptide bond -CO-NH-. The product of the reaction is called a dipeptide because it is made up of two amino acids. For example, when carboxyl group of glycine combines with the amino group of alanine we get a dipeptide, glycylalanine.

(ii) Primary Structure : Proteins may have one or more polypeptide chains. Each polypeptide in a protein has amino acids linked with each other in a specific sequence and it is this sequence of amino acids that is said to be the primary structure of that protein. Any change in this primary structure i.e., the sequence of amine acids creates a different protein.

(iii) Denaturation : Protein found in a biological system with a unique three-dimensional structure and biological activity is called a native protein. When a protein in its native form, is subjected to physical change like change in temperature or chemical change in pH, the hydrogen bonds are disturbed. Due to this, globules unfold and helix get uncoiled and protein loses its biological activity. This is called denaturation of protein. During denaturation 2° and 3° structures are destroyed but 1° structure remains intact. The coagulation of egg white on boiling is a common example of denaturation. Another example is curdling of milk which is caused due to the formation of lactic acid by the bacteria present in milk.

Pregunta 13.
What are the common types of secondary structure of proteins?
Solución:
The secondary structure of protein refers to the shape in which a long polypeptide chain can exist. They are found to exist in two different types of structures viz, a-helix and P-pleated sheet structure. These structures arise due to the regular folding of the backbone of the polypeptide chain due to hydrogen bonding between

Pregunta 14.
What type of bonding helps in stabilising the α-helix structure of proteins?
Solución:
α-Helix is one of the most common ways in which a polypeptide chain forms all possible hydrogen bonds by twisting into a right handed screw (helix) with the -NH group of each amino acid residue hydrogen bonded to the >C = O of an adjacent turn of the helix.

Pregunta 15.
Differentiate between globular and fibrous proteins.
Solución:
Characteristic differences between globular and fibrous proteins can be given as :

Globular Proteins

  1. These are cross linked proteins and are condensation product of acidic and basic amino acids.
  2. These are soluble in water, mineral acids and bases.
  3. These proteins have three dimensional folded structure. These are stabilised by internal hydrogen bonding, e.g., egg albumin enzymes.

Fibrous Proteins

  1. These are linear condensation polymer
  2. These are insoluble in water but soluble in strong acids and bases.
  3. These are linear polymers held together by intermolecular hydrogen bonds. e.g., hair, silk.

Pregunta 16.
How do you explain the amphoteric behaviour of amino acids?
Solución:
Due to dipolar or Zwitter ionic structure, amino acids are amphoteric in nature. The acidic character of the amino acids is due to the N + H3 group while the basic character is due to the COO – group.

Pregunta 17.
What are enzymes?
Solución:
Life is possible due to the coordination of various chemical processes in living organisms. An example is the digestion of food, absorption of appropriate molecules and ultimately production of energy. This process involves a sequence of reactions and all these reactions occur in the body under very mild conditions. This occurs with the help of certain biocatalysts called enzymes. Almost all the enzymes are globular proteins. Enzymes are specific for a particular reaction and for a particular substrate. They are generally named after the compound or class of compounds upon which they work. For example, the enzyme that catalyses hydrolysis of maltose into glucose is named as maltose.

Pregunta 18.
What is the effect of denaturation on the structure of proteins?
Solución:
Proteins are very sensitive to the action of heat, mineral acids, alkalies etc. On heating or on treatment with mineral acids, soluble forms of proteins such as globular proteins often undergo coagulation or precipitation to give fibrous proteins which are insoluble in water. This coagulation also results in the loss of the biological activity of the protein. That is why the coagulated proteins so formed are called denatured proteins.. Chemically, denaturation does not change the primary structure but brings about changes in the secondary and tertiary structure of proteins.

Pregunta 19.
How are vitamins classified? Name the vitamin responsible for the coagulation of blood.
Solución:
Vitamins are classified into two groups depending upon their solubility in water or fat.
(i) Fat soluble vitamins : Vitamins which are soluble in fats and oils but insoluble in water are kept in this group. These are vitamins A, D, E and K. They are stored in liver and adipose (fat storing) tissues.
(ii) Water soluble vitamins : B group vitamins and vitamin C are soluble in water so they are grouped together. Water soluble vitamins must be supplied regularly in diet
because they are readily excreted in urine and cannot be stored (except vitamin B12) in our body.
Vitamin K is responsible for coagulation of blood.

Pregunta 20.
Why are vitamin A and vitamin C essential to us? Give their important sources.
Solución:
Deficiency of vitamin A causes Xerophthalmia (hardening of cornea of the eye) and night blindness. So its use is essential to us. It is available in fish liver oil, carrots, butter and milk. It promotes growth and increases resistance to diseases. Vitamin C is very essential to us because its deficiency causes Scurvy (bleeding of gums) and pyorrhea (loosening and bleeding of teeth). Vitamin C increases resistance of the body towards diseases. Maintains healthy skin and helps cuts and abrasions to heat properly. It is soluble in water. It is present in citrus fruits, e.g.,oranges, lemons, amla, tomato. green vegetables (Cabbage) chillies, sprou pulses and germinated grains.

Pregunta 21.
What are nucleic acids? Mention their two important functions.
Solución:
Nucleic acids : They constitute an important class of biomolecules which are found in the nuclei of all living cells in the form of nucleoproteins (i.e., proteins containing nucleic acid as the prosthetic group). Nucleic acids are the genetic materials of the cells and are responsible for transmission of hereditary effect from one generation to the other and also carry out the biosynthesis of proteins. Nucleic acids are biopolymers (i.e., polymers present in the living system). The genetic information coded in nucleic acids controls the structure of all proteins including enzymes and thus governs the entire metabolic activity in the living organism.
Two important functions of nucleic acids are :

  1. Replication : The process by which a single DNA molecule produces two identical copies of itself is called replication.
  2. Protein Synthesis : DNA may be regarded as the instrument manual for the synthesis of all proteins present in the cell.

Pregunta 22.
What is the difference between a nucleoside and a nucleotide?
Solución:
Nucleoside : A nucleoside contains only two basic components of nucleic acids, i.e., a pentose sugar and a nitrogenous base. It may be represented as Sugar-base. Depending upon the type of sugar present, nucleosides are of two types :

Nucleotides : A nucleotide contains all the three basic components of nucleic acids, i.e., a phosphoric acid group, a pentose sugar and a nitrogenous base. In other words, nucleotides are nucleoside monophosphates.

Depending upon the type of sugar present, nucleotides like nucleosides are of two types :

Pregunta 23.
The two strands in DNA are not identical but are complementary. Explicar.
Solución:
Two nucleic acid chains are wound about each other and held together by hydrogen bonds between pairs of bases. The trands are complementary to each other because the hydrogen bonds are formed between specific pairs of bases. Adenine forms hydrogen bonds with thymine whereas cytosine forms hydrogen bonds with guanine.

Pregunta 24.
Write the important structural and functional differences between DNA and RNA.
Solución:
Difference between DNA and RNA.


Pregunta 25.
What are the different types of RNA found in the cell?
Solución:
RNA molecules are of three types and they perform different functions. They are named as messenger RNA (m-RNA), ribosomal RNA (r-RNA) and transfer RNA (t-RNA).
Now that you are provided all the necessary information regarding NCERT Solutions for Class 12 Chemistry Chapter 14 Biomolecules and we hope this detailed NCERT Solutions are helpful.


Part 3: The Central Dogma

To understand why DNA is so crucial to our cells, we need to understand the central dogma of biology. Although the central dogma might sound daunting, it simply describes the relationship between DNA, RNA, and protein. The central dogma of biology states that DNA creates RNA, which in turn creates protein. We’ve drawn this relationship below for you.

The central dogma explains how genetic information travels from storage in DNA to an intermediary RNA and finally is translated into a protein that can cause physical and chemical changes in the cell.

There are two necessary steps our cells must take to use the genetic information stored in their DNA. These steps are called transcripción y traducción. The cell works hard to pass on the encoded genetic information accurately at each step.

A) Transcription

Transcription is the first step of the central dogma. Transcription describes the process by which an RNA transcript is created from existing DNA. DNA and RNA use similar, but slightly different languages to encode genetic information. DNA encodes its information using four nucleotides: adenine, guanine, cytosine, and thymine. RNA utilizes the same nucleotides, with the exception of uracil in place of thymine. For more information, be sure to refer to our guide on RNA.

In transcription, an enzyme known as Polimerasa de ARN acts as a translator to create a new RNA transcript. Single-copy DNA, or DNA regions that encode proteins, are transcribed by RNA polymerase. (This is in contrast to repetitive DNA, which are long regions of repetitive sequences that act as introns or protective sequences and do not encode any proteins.) The transcription of a DNA region may also be affected by transcription factors, proteins that bind to a segment of DNA to either promote or repress its transcription.

Similar to DNA polymerase, the RNA polymerase can read DNA bases and translate them into the complementary RNA sequence. Since DNA is found in the cell nucleus, that is where RNA polymerase does its work.

RNA polymerase finishes translating when it encounters a stop sequence. If all goes well, the cell has a newly synthesized strand of RNA, complementary to the hebra de plantilla of the DNA and identical to the hebra de codificación. Later on, the RNA can be used to create proteins.

B) Translation

Translation is the second step of the central dogma. Translation describes how proteins are created from synthesized RNA transcripts. Before translation can occur, synthesized RNA transcripts undergo posttranscriptional processing and are sent out of the cell nucleus. You can find more about posttranscriptional processing in our study guide on RNA.

Once the cell has mRNA transcripts, translation starts. Traducción occurs in the ribosomes of cells. The ribosome binds to the mRNA transcripts and reads the codons in the RNA sequence. A codón is simply a sequence of three nucleotide bases. Each codon specifies a specific amino acid in the protein sequence. For example, the nucleotide sequence adenine, uracil, guanine represents the codon, AUG. If we look at a codon table, we’ll see that AUG specifies the amino acid methionine. The AUG codon is a comienzo o initiation codon, which signals the ribosome to begin translation. There are additional stop codons (UAA, UGA, UAG) that signal the termination of translation.

You may note that there are more combinations of codons that are possible than there are amino acids. While there are 43, or 64 codons that can be formed by nucleotides, there are only 21 translated amino acids. As a result, multiple codons may code for the same amino acid. This is a phenomenon known as degeneracy.

For example, the amino acid alanine can be encoded by multiple codons: including GCU, GCA, GCC, GCG. You may note that while these four codons all share identical nucleotides in the first two positions, the third nucleotide does not seem to be as important. This is made possible by the wobble effect, or non-Watson Crick base pairing that allows for weak binding between the third nucleotide of the codon in mRNA and anticodon in tRNA. Thus, multiple codons can translate to the same amino acid—without requiring the presence of 64 unique tRNA molecules!

Each of the codons with an mRNA sequence has a complementary anticodon. tRNA molecules contain anticodon sequences that are able to bind their complementary codons, thus facilitating the interaction between tRNA and the ribosome. For more information on this process, be sure to refer to our guide on RNA.

Errors can occur during DNA replication, transcription, or translation. When mutations occur, the translated meaning of a codon can also be changed. A equivocación mutation results in the translation of a different amino acid. A disparates mutation results in the translation of a premature stop codon, effectively truncating the translated protein.

Once the ribosome finishes reading the sequence, it has assembled a polypeptide of amino acids that can then fold into a protein.

Proteínas are the expression of the genetic information contained in the DNA. Proteins carry out different functions throughout the cell based on their structure. Some proteins, such as cell membrane receptors, attach to the cell membrane and relay cell signals, while other proteins act as catalysts, breaking down waste products. It’s important to remember that while DNA might contain the information our cells need to function, proteins carry out the processes vital to the cell’s survival. You can find more information in our study guides on proteins and enzymatic function.

C) Exceptions to the central dogma

For the most part, the central dogma describes how genetic information is passed linearly from DNA to RNA to protein. There is, however, one large exception: retroviruses.

Retrovirus are RNA viruses that use a special enzyme known as la transcriptasa inversa to create a double-stranded DNA molecule out of the RNA they possess. Recall that the central dogma that RNA is produced using DNA as a template. Retroviruses violate this rule instead, DNA is produced using RNA.

Human immunodeficiency virus, or HIV, is one such example of a retrovirus. Once HIV infects a cell, the virus uses a reverse transcriptase to create a DNA molecule from its RNA. The virus then uses machinery within the host cell’s nucleus to splice newly synthesized viral DNA into the host cell’s genome. This means that the HIV virus can be efficiently transcribed using the cell’s own machinery. HIV also cannot be cured without genomic editing techniques, as viral proteins would be transcribed anytime host proteins are produced.

We’ve updated the central dogma diagram from above to illustrate how retroviruses go against the linear flow of genetic information.


Ver el vídeo: The definition to 5 end and 3 end of a DNA strand - Simple animated HD (Mayo 2022).


Comentarios:

  1. Yozuru

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  2. Molar

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  3. Ethelred

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  4. Alhsom

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