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8.3: Fabricación de un polipéptido en una célula bacteriana - Biología

8.3: Fabricación de un polipéptido en una célula bacteriana - Biología


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Una célula bacteriana sintetiza miles de polipéptidos diferentes. Entonces, nuestras preguntas son cómo se reconocen regiones específicas en el ADN y cómo se traduce la información presente en la secuencia de ácido nucleico en una secuencia de polipéptido.

Para abordar la primera pregunta, pensemos en la estructura del ADN. Fue inmediatamente obvio que la secuencia unidimensional de un polipéptido podría estar codificada en la secuencia unidimensional de las cadenas polinucleotídicas en una molécula de ADN.231. La verdadera cuestión era cómo traducir el lenguaje de los ácidos nucleicos, que consta de secuencias de cuatro bases de nucleótidos diferentes, al lenguaje de los polipéptidos, que consta de secuencias de 20 (o 22) aminoácidos diferentes. Como señaló el físico George Gamow (1904-1968)232 el conjunto mínimo de nucleótidos necesarios para codificar los 20 aminoácidos es tres; una secuencia de un nucleótido (41) podría codificar como máximo cuatro animoácidos diferentes, una secuencia de dos nucleótidos de longitud podría codificar (42) o 16 aminoácidos diferentes (insuficientes), mientras que una secuencia de tres nucleótidos (43) podría codificar 64 aminoácidos diferentes (más que suficiente)233. Aunque el esquema de codificación real que propuso Gamow estaba equivocado, su pensamiento sobre la capacidad de codificación del ADN influyó en aquellos que se propusieron determinar experimentalmente las reglas reales del “código genético”.

El código genético no es la información en sí, sino el algoritmo mediante el cual se "leen" las secuencias de nucleótidos para determinar las secuencias de polipéptidos. Un polipéptido está codificado por la secuencia de nucleótidos. Esta secuencia de nucleótidos se lee en grupos de tres nucleótidos, conocidos como codón. Los codones se leen de manera no superpuesta, sin espacios (es decir, nucleótidos no codificantes) entre ellos. Dado que hay 64 codones posibles pero solo 20 (o 22 - ver arriba) diferentes aminoácidos usados ​​en organismos, el código es redundante, es decir, ciertos aminoácidos están codificados por más de un codón. Además existen tres codones, UAA, UAG y UGA, que no codifican ningún aminoácido pero que se utilizan para marcar el final de un polipéptido, codifican “paradas” o periodos.

La región del ácido nucleico que codifica un polipéptido comienza con lo que se conoce como el codón de "inicio" y continúa hasta que se alcanza uno de los tres codones de terminación. Una secuencia definida por codones de inicio y parada en marco (con cierto número de codones entre ellos) se conoce como marco de lectura abierto o un ORF. En este punto, es importante señalar explícitamente, mientras que la información que codifica un polipéptido está presente en el ADN, esta información no se usa directamente para especificar la secuencia del polipéptido. Más bien, el proceso es indirecto. La información en el ADN se copia primero en una molécula de ARN (conocida como ARN mensajero) y es esta molécula de ARN la que dirige la síntesis de polipéptidos. El proceso de utilizar información dentro del ADN para dirigir la síntesis de una molécula de ARN se conoce como transcripción porque tanto el ADN como el ARN usan el mismo lenguaje, secuencias de nucleótidos. Por el contrario, los polipéptidos se escriben en un idioma diferente, las secuencias de aminoácidos. Por esta razón, el proceso de síntesis de polipéptidos dirigida por ARN se conoce como traducción.


Expresión y regulación genética

La expresión génica es el proceso mediante el cual el código genético, la secuencia de nucleótidos, de un gen se utiliza para dirigir la síntesis de proteínas y producir las estructuras de la célula. Los genes que codifican secuencias de aminoácidos se conocen como "genes estructurales".

El proceso de expresión génica comprende dos etapas principales:

Transcripción: la producción de ARN mensajero (ARNm) por la enzima ARN polimerasa y el procesamiento de la molécula de ARNm resultante.

Traducción: el uso de ARNm para dirigir la síntesis de proteínas y el posterior procesamiento postraduccional de la molécula de proteína.

Algunos genes son responsables de la producción de otras formas de ARN que desempeñan un papel en la traducción, incluido el ARN de transferencia (ARNt) y el ARN ribosómico (ARNr).

Un gen estructural involucra varios componentes diferentes:

  • Exones. Los exones codifican los aminoácidos y determinan colectivamente la secuencia de aminoácidos del producto proteico. Son estas porciones del gen las que están representadas en la molécula de ARNm madura final.
  • Intrones. Los intrones son porciones del gen que no codifican aminoácidos y se eliminan (empalman) de la molécula de ARNm antes de la traducción.

Regiones de control de genes

  • Sitio de inicio. Un sitio de inicio para la transcripción.
  • Un promotor. Una región de unos cientos de nucleótidos 'corriente arriba' del gen (hacia el extremo 5 '). No se transcribe en ARNm, pero juega un papel en el control de la transcripción del gen. Los factores de transcripción se unen a secuencias de nucleótidos específicas en la región promotora y ayudan en la unión de las ARN polimerasas.
  • Potenciadores. Algunos factores de transcripción (llamados activadores) se unen a regiones llamadas "potenciadores" que aumentan la tasa de transcripción. Estos sitios pueden ser miles de nucleótidos de las secuencias codificantes o dentro de un intrón. Algunos potenciadores son condicionales y solo funcionan en presencia de otros factores, además de factores de transcripción.
  • Silenciadores. Algunos factores de transcripción (llamados represores) se unen a regiones llamadas "silenciadores" que reducen la tasa de transcripción.

Nota: El término "expresión génica" se utiliza a veces para referirse a la fase de transcripción sola.

Transcripción

La transcripción es el proceso de síntesis de ARN, controlado por la interacción de promotores y potenciadores. Se producen varios tipos diferentes de ARN, que incluyen ARN mensajero (ARNm), que especifica la secuencia de aminoácidos en el producto proteico, más transferir ARN (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr), que desempeñan un papel en el proceso de traducción.

La transcripción implica cuatro pasos:

  1. Iniciación. La molécula de ADN se desenrolla y se separa para formar una pequeña complejo abierto. La ARN polimerasa se une al promotor de la hebra de plantilla.
  2. Alargamiento. La ARN polimerasa se mueve a lo largo de la hebra molde y sintetiza una molécula de ARNm. En procariotas, la ARN polimerasa es una holoenzima que consta de varias subunidades, incluida una factor sigma (factor de transcripción) que reconoce al promotor. En eucariotas hay tres ARN polimerasas: I, II y III. El proceso incluye un mecanismo de revisión.
  3. Terminación. En los procariotas hay dos formas en las que se termina la transcripción. En Dependiente de Rhoterminación, un factor proteico llamado "Rho" es responsable de interrumpir el complejo que involucra la hebra molde, la ARN polimerasa y la molécula de ARN. En Terminación independiente de Rho, se forma un bucle al final de la molécula de ARN, lo que hace que se desprenda. La terminación en eucariotas es más complicada, ya que implica la adición de nucleótidos de adenina adicionales en el 3 'de la transcripción de ARN (un proceso denominado poliadenilación).
  4. Procesando. Después de la transcripción, la molécula de ARN se procesa de varias formas: los intrones se eliminan y los exones se empalman para formar una molécula de ARNm madura que consta de una única secuencia codificadora de proteínas. La síntesis de ARN implica las reglas de emparejamiento de bases normales, pero la timina base se reemplaza con la base uracilo.

Traducción

En la traducción, la molécula de ARNm maduro se usa como molde para ensamblar una serie de aminoácidos para producir un polipéptido con una secuencia de aminoácidos específica. El complejo en el citoplasma en el que esto ocurre se llama ribosoma. Los ribosomas son una mezcla de proteínas ribosómicas y ARN ribosómico (ARNr) y constan de una subunidad grande y una subunidad pequeña.

La traducción consta de cuatro pasos:

  1. Iniciación. La pequeña subunidad del ribosoma se une en el extremo 5 'de la molécula de ARNm y se mueve en una dirección 3' hasta que encuentra un codón de inicio (AUG). Luego forma un complejo con la unidad grande del complejo ribosómico y una molécula de ARNt de iniciación.
  2. Alargamiento. Los codones posteriores de la molécula de ARNm determinan qué molécula de ARNt unida a un aminoácido se une al ARNm. Una enzima peptidil transferasa une los aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El proceso continúa y produce una cadena de aminoácidos a medida que el ribosoma se mueve a lo largo de la molécula de ARNm.
  3. Terminación. La traducción en terminó cuando el complejo ribosómico alcanzó uno o más codones de terminación (UAA, UAG, UGA). El complejo ribosómico en eucariotas es más grande y más complicado que en procariotas. Además, los procesos de transcripción y traducción se dividen en eucariotas entre el núcleo (transcripción) y el citoplasma (traducción), lo que brinda más oportunidades para la regulación de la expresión génica.
  4. Procesamiento posterior a la traducción de la proteína.

8.3 Respiración celular

Acabamos de discutir dos vías en el catabolismo de la glucosa, la glucólisis y el ciclo de Krebs, que generan ATP por fosforilación a nivel de sustrato. La mayor parte del ATP, sin embargo, se genera durante un proceso separado llamado fosforilación oxidativa, que ocurre durante la respiración celular. La respiración celular comienza cuando los electrones se transfieren desde NADH y FADH2—Hecho en la glucólisis, la reacción de transición y el ciclo de Krebs— a través de una serie de reacciones químicas hasta un aceptor de electrones inorgánico final (ya sea oxígeno en la respiración aeróbica o moléculas inorgánicas sin oxígeno en la respiración anaeróbica). Estas transferencias de electrones tienen lugar en la parte interna de la membrana celular de las células procariotas o en complejos proteicos especializados en la membrana interna de las mitocondrias de las células eucariotas. La energía de los electrones se recolecta para generar un gradiente electroquímico a través de la membrana, que se utiliza para producir ATP mediante fosforilación oxidativa.

Sistema de transporte de electrones

El sistema de transporte de electrones (ETS) es el último componente involucrado en el proceso de la respiración celular; comprende una serie de complejos proteicos asociados a la membrana y portadores de electrones accesorios móviles asociados (Figura 8.15). El transporte de electrones es una serie de reacciones químicas que se asemeja a una brigada de cubos en que los electrones de NADH y FADH2 pasan rápidamente de un portador de electrones ETS al siguiente. Estos portadores pueden pasar electrones en el ETS debido a su potencial redox. Para que una proteína o sustancia química acepte electrones, debe tener un potencial redox más positivo que el donante de electrones. Por lo tanto, los electrones se mueven de los portadores de electrones con un potencial redox más negativo a aquellos con un potencial redox más positivo. Las cuatro clases principales de portadores de electrones implicados en los sistemas de transporte de electrones tanto eucariotas como procariotas son los citocromos, las flavoproteínas, las proteínas de hierro-azufre y las quinonas.

En la respiración aeróbica, el aceptor final de electrones (es decir, el que tiene el potencial redox más positivo) al final del ETS es una molécula de oxígeno (O2) que se reduce a agua (H2O) por el transportista ETS final. Este portador de electrones, la citocromo oxidasa, difiere entre los tipos de bacterias y se puede utilizar para diferenciar bacterias estrechamente relacionadas para el diagnóstico. Por ejemplo, el oportunista gramnegativo Pseudomonas aeruginosa y los gramnegativos que causan el cólera Vibrio cholerae utilizan citocromo c oxidasa, que puede detectarse mediante la prueba de oxidasa, mientras que otras Enterobacteriaceae gramnegativas, como E. coli, son negativos para esta prueba porque producen diferentes tipos de citocromo oxidasa.

Hay muchas circunstancias en las que la respiración aeróbica no es posible, incluida una o más de las siguientes:

  • La célula carece de genes que codifiquen una citocromo oxidasa apropiada para transferir electrones al oxígeno al final del sistema de transporte de electrones.
  • La célula carece de genes que codifiquen enzimas para minimizar los efectos muy dañinos de los peligrosos radicales de oxígeno producidos durante la respiración aeróbica, como el peróxido de hidrógeno (H2O2) o superóxido (O 2 -). (O 2 -).
  • La célula carece de una cantidad suficiente de oxígeno para realizar la respiración aeróbica.

Una posible alternativa a la respiración aeróbica es la respiración anaeróbica, que utiliza una molécula inorgánica distinta del oxígeno como aceptor final de electrones. Hay muchos tipos de respiración anaeróbica que se encuentran en bacterias y arqueas. Los desnitrificadores son bacterias importantes del suelo que utilizan nitrato (NO 3 -) (NO 3 -) y nitrito (NO 2 -) (NO 2 -) como aceptores finales de electrones, produciendo gas nitrógeno (N2). Muchas bacterias que respiran aeróbicamente, incluidas E. coli, cambie al uso de nitrato como aceptor final de electrones y produzca nitrito cuando los niveles de oxígeno se hayan agotado.

Los microbios que utilizan la respiración anaeróbica suelen tener un ciclo de Krebs intacto, por lo que estos organismos pueden acceder a la energía del NADH y FADH.2 moléculas formadas. Sin embargo, los respiradores anaeróbicos usan portadores de ETS alterados codificados por sus genomas, incluidos complejos distintos para la transferencia de electrones a sus aceptores de electrones finales. Estos sistemas de transferencia de electrones generan gradientes electroquímicos más pequeños, por lo que se forma menos ATP a través de la respiración anaeróbica.

Verifica tu entendimiento

Quimiosmosis, fuerza motriz de protones y fosforilación oxidativa

En cada transferencia de un electrón a través del ETS, el electrón pierde energía, pero con algunas transferencias, la energía se almacena como energía potencial usándola para bombear iones de hidrógeno (H +) a través de una membrana. En las células procariotas, el H + se bombea al exterior de la membrana citoplasmática (llamado espacio periplásmico en bacterias gramnegativas y grampositivas), y en las células eucariotas, se bombea desde la matriz mitocondrial a través de la membrana mitocondrial interna al interior de la Espacio Intermembrano. Hay una distribución desigual de H + a través de la membrana que establece un gradiente electroquímico porque los iones H + están cargados positivamente (eléctricos) y hay una mayor concentración (química) en un lado de la membrana. Este gradiente electroquímico formado por la acumulación de H + (también conocido como protón) en un lado de la membrana en comparación con el otro se denomina fuerza motriz del protón (PMF). Debido a que los iones involucrados son H +, también se establece un gradiente de pH, siendo más ácido el lado de la membrana que tiene la concentración más alta de H +. Más allá del uso de PMF para producir ATP, como se discutió en este capítulo, el PMF también puede usarse para impulsar otros procesos energéticamente desfavorables, incluido el transporte de nutrientes y la rotación de flagelos para motilidad.

La energía potencial de este gradiente electroquímico generado por el ETS hace que el H + se difunda a través de una membrana (la membrana plasmática en las células procariotas y la membrana interna en las mitocondrias en las células eucariotas). Este flujo de iones de hidrógeno a través de la membrana, llamado quimiosmosis, debe ocurrir a través de un canal en la membrana a través de un complejo enzimático unido a la membrana llamado ATP sintasa (Figura 8.15). La tendencia al movimiento de esta manera es muy parecida al agua acumulada en un lado de una presa, moviéndose a través de la presa cuando se abre. La ATP sintasa (como una combinación de la ingesta y el generador de una presa hidroeléctrica) es una proteína compleja que actúa como un generador minúsculo, girando por la fuerza del H + que se difunde a través de la enzima, hacia abajo en su gradiente electroquímico desde donde hay muchos entre sí. repeler H + a donde hay menos H +. En las células procariotas, el H + fluye desde el exterior de la membrana citoplasmática hacia el citoplasma, mientras que en las mitocondrias eucariotas, el H + fluye desde el espacio intermembrana hasta la matriz mitocondrial. El torneado de las partes de esta máquina molecular regenera ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (PI) por fosforilación oxidativa, un segundo mecanismo para producir ATP que recolecta la energía potencial almacenada dentro de un gradiente electroquímico.

El número de moléculas de ATP generadas por el catabolismo de la glucosa varía. Por ejemplo, el número de iones de hidrógeno que los complejos del sistema de transporte de electrones pueden bombear a través de la membrana varía entre las diferentes especies de organismos. En la respiración aeróbica en las mitocondrias, el paso de electrones de una molécula de NADH genera suficiente fuerza motriz de protones para producir tres moléculas de ATP por fosforilación oxidativa, mientras que el paso de electrones de una molécula de FADH2 genera suficiente fuerza motriz de protones para producir solo dos moléculas de ATP. Por lo tanto, las 10 moléculas de NADH producidas por glucosa durante la glucólisis, la reacción de transición y el ciclo de Krebs llevan suficiente energía para producir 30 moléculas de ATP, mientras que las dos FADH2 Las moléculas producidas por glucosa durante estos procesos proporcionan suficiente energía para producir cuatro moléculas de ATP. En general, el rendimiento máximo teórico de ATP producido durante la respiración aeróbica completa de glucosa es de 38 moléculas, cuatro de las cuales se obtienen mediante fosforilación a nivel de sustrato y 34 mediante fosforilación oxidativa (figura 8.16). En realidad, el rendimiento total de ATP suele ser menor, oscilando entre una y 34 moléculas de ATP, dependiendo de si la célula está usando respiración aeróbica o respiración anaeróbica en células eucariotas, se gasta algo de energía para transportar intermediarios desde el citoplasma a las mitocondrias, afectando Rendimiento de ATP.

La figura 8.16 resume los rendimientos máximos teóricos de ATP de varios procesos durante la respiración aeróbica completa de una molécula de glucosa.


Estructura polipeptídica

Los polipéptidos tienen cuatro niveles de estructura y son las siguientes:

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica en línea con la ubicación de los enlaces disulfuro. Para tomar nota de la estructura primaria del polipéptido, debe escribir la secuencia de aminoácidos con el uso de abreviaturas de tres letras para los aminoácidos.

Estructura secundaria

Pertenece a la disposición ordenada de los aminoácidos en la ubicación localizada del polipéptido. El patrón de plegado se estabiliza con la ayuda de enlaces de hidrógeno.

Las dos estructuras secundarias son una hélice alfa y una hoja plegada beta antiparalela. Las confirmaciones periódicas son amplias, pero las dos mencionadas anteriormente son las más estables.

  • α-hélice Es una espiral a la derecha en la que cada enlace peptídico está en la conformación trans.
  • hoja plisada β Tiene una cadena polipeptídica extendida con una cadena cercana que se extiende antiparalela entre sí. Cada hoja con pliegues β es trans y plana. Puede producirse un enlace de hidrógeno entre las cadenas polipeptídicas cercanas.

Estructura terciaria

La estructura terciaria tiene una disposición de átomos tridimensionales en una sola cadena polipeptídica. La estructura terciaria se mantiene mediante enlaces disulfuro que se forman entre las cadenas laterales de la cisteína.

Se forma mediante la oxidación de dos grupos tiol formando así un enlace disulfuro.

Estructura cuaternaria

es un término utilizado para describir proteínas que consta de múltiples moléculas polipeptídicas. Cada molécula de polipéptido se llama monómero.

Normalmente, las proteínas que tienen un peso molecular superior a 50.000 tienen dos o más monómeros no unidos covalentemente.

Se llama estructura cuaternaria porque la disposición de los monómeros en una proteína tridimensional es de estilo cuaternario. Un ejemplo perfecto es la proteína hemoglobina.

La hemoglobina tiene cuatro monómeros cuyas dos cadenas α contienen cada una 141 aminoácidos y dos cadenas β y cada una contiene 146 aminoácidos. (4, 5, 6 y 7)


Lisostafina

Actividad y especificidad

La lisostafina escinde los peptidoglicanos estafilocócicos en general, pero está dirigida específicamente a Staphylococcus aureus células objetivo. En la lisis de estafilococos, la reacción enzimática clave de la lisostafina es la escisión específica del enlace Gly┼Gly en la subunidad pentaglicina del peptidoglicano de la pared celular (Iversen & amp Grov, 1973). La especificidad para el dominio de pentaglicina es alta en el sentido de que las cepas estafilocócicas con sustituciones en esta región (por ejemplo, Gly → Ser) ya no son susceptibles a la lisostafina (Maidhof et al., 1991 de Jonge et al., 1993). La lisostafina también hidroliza proteínas ricas en glicina como la elastina insoluble (Park et al., 1995). Ambas actividades tienen un pH óptimo en el rango neutro y son inhibidas por agentes que quelaban los átomos de zinc endógenos (1,10-fenantrolina y EDTA) así como también por el zinc agregado exógenamente. Sin embargo, la unión de lisostafina a elastina no se ve afectada por el zinc agregado exógenamente, lo que sugiere que el zinc interfiere directamente con la actividad catalítica de la enzima.


Saltos cuánticos en bioquímica

Introducción

Hay momentos en que un campo de la investigación científica entra en un período de consolidación cuando los viejos problemas pendientes se han resuelto, la investigación se centra en completar los detalles: salpicar los i & # x27 y cruzar los t & # x27 en el marco establecido en lugar de abordar nuevos y problemas novedosos. Esto se debe en parte a que estos nuevos problemas son insolubles con los conceptos y técnicas actuales. Se necesita algún cambio radical para abrir un nuevo conjunto de problemas a la investigación experimental.

La genética molecular se encontraba en ese período a fines de la década de 1960. (El libro de Judson, 1978, ofrece un relato interesante de la investigación posterior a la doble hélice con muchos comentarios de los participantes). El florecimiento de la genética bacteriana y de fagos que siguió a la elucidación de la estructura de doble hélice del ADN había revelado el funcionamiento íntimo de los genes. en estos organismos. Andre Lwoff, Joshua Lederberg y Norton Zinder habían explotado el intercambio de genes entre bacterias Seymour Benzer había "ejecutado el mapa en el suelo" con su fino mapeo de la región rII Jacques Monod y Francois Jacob sentaron las bases de la regulación genética con sus estudios de la laca Walter Gilbert y Benno Muller-Hill (laca represor) y Mark Ptashne (represor del fago λ).

El mecanismo de síntesis de proteínas sufrió un intenso ataque experimental a fines de la década de 1950 y durante la de 1960. La hipótesis del adaptador de Crick & # x27 postuló la existencia de los ARN de transferencia que fueron encontrados (independientemente de la predicción) por Zamecnik, 28 Hoagland y sus colegas (Hoagland, 1990). El ARN mensajero había sido avistado por Eliot Volkin y L. Astrachan ya en 1956 (Volkin y Astrachan, 1956 Volkin, 1995) y sus hallazgos se confirmaron utilizando diferentes técnicas (Hall y Spiegelman, 1960) y diferentes organismos (Ycas y Vincent, 1960). ). Luego, los datos de experimentos clásicos realizados en el Instituto de Tecnología de California (Brenner et al., 1961) y en Harvard (Gros et al., 1961) mostraron que había un ARN de vida corta con propiedades esperadas para un ARN mensajero. Se desarmó el ribosoma y se volvió a armar. Se determinó el mecanismo por el cual los aminoácidos activados se unen a sus ARN de transferencia y se resolvieron los detalles bioquímicos de la síntesis de proteínas (véase el Capítulo 5 y Watson et al., 1987).

El santo grial de esa época fue descifrar el código genético pero los análisis teóricos iniciales (que en ocasiones ignoraron la biología) fueron bastante insatisfactorios. Luego, Brenner mostró que el código no tenía que ser superpuesto y Crick demostró que el código era casi con certeza uno en el que tripletes de nucleótidos codificaban aminoácidos. Pero fue mediante el uso de medios bioquímicos sencillos e inteligentes que se realizaron las asignaciones de codones, para sorpresa de muchos que esperaban que el problema fuera insoluble.

El progreso fue tal que en 1966, Crick 5 sintió que “... el cimientos (la cursiva es suya) de la biología molecular ahora estaban lo suficientemente esbozadas como para que pudieran usarse como una base bastante segura para la prolongada tarea de completar los muchos detalles ”(Crick, 1988). Incluso el código genético —la piedra de Rosetta para comprender los “secretos de la vida” - no conducía a ninguna parte porque, si las palabras del código ahora podían descifrarse, no podrían leerse. Los problemas de determinar la secuencia de nucleótidos en una molécula de ARN eran difíciles; en una molécula de ADN, eran casi imposibles. Fue por esta época cuando Gunter Stent proclamó el fin de la biología molecular (1968) y él, Crick, Brenner y Benzer buscaron nuevos desafíos en otros campos. Brenner buscó un nuevo organismo experimental y con la ayuda de sus amigos estableció el nematodo. C. elegans como el nuevo Drosophila (Brenner, 1988 Wood, 1988). Pero el campo de juego de la biología molecular estaba a punto de cambiar. Como escribió Crick en su autobiografía, “Aunque no lo aprecié, la biología molecular estaba al borde de un gran paso adelante, causado por tres nuevas técnicas: ADN recombinante, secuenciación rápida de ADN y anticuerpos monoclonales” (Crick, 1988).


8.3 Uso de la luz para hacer moléculas orgánicas

En esta sección, explorará las siguientes preguntas:

  • ¿Cuáles son las reacciones en el ciclo de Calvin descritas como reacciones independientes de la luz?
  • ¿Por qué el término "fijación de carbono" describe los productos del ciclo de Calvin?
  • ¿Cuál es el papel de la fotosíntesis en el ciclo energético de todos los organismos vivos?

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La energía libre almacenada en ATP y NADPH producida en las reacciones dependientes de la luz se utiliza para impulsar las reacciones químicas de las reacciones independientes de la luz o ciclo de Calvin, que pueden ocurrir tanto durante el día como durante la noche. En el ciclo de Calvin, una enzima llamada ribulosa bifosfato carboxilasa (RuBisCO), cataliza una reacción con CO2 y otra molécula llamada bifosfato de ribulosa (RuBP) que se regenera a partir de un ciclo de Calvin anterior. Después de una serie de reacciones químicas, el carbono del dióxido de carbono en la atmósfera se "fija" en carbohidratos, específicamente una molécula de tres carbonos llamada gliceraldehído-3-fosfato (G3P). (Nuevamente, cuente los carbonos mientras exploramos el ciclo de Calvin). Después de tres vueltas del ciclo, una molécula de tres carbonos de G3P abandona el ciclo para convertirse en parte de una molécula de carbohidrato. Las moléculas de G3P restantes permanecen en el ciclo para ser regeneradas en RuBP, que luego está lista para reaccionar con más CO entrante.2. En otras palabras, la célula genera una reserva de G3P que se ensambla en moléculas orgánicas, incluidos los carbohidratos. Cada paso del ciclo de Calvin está catalizado por enzimas específicas. (No es necesario que memorice las reacciones del ciclo de Calvin; sin embargo, si se le proporciona un diagrama del ciclo, debería poder interpretarlo). Algunas plantas desarrollaron modificaciones químicas para atrapar el CO de manera más eficiente.2 si las condiciones ambientales limitan su disponibilidad. Por ejemplo, cuando hace calor afuera, las plantas tienden a mantener sus estomas cerrados para evitar una pérdida excesiva de agua cuando la temperatura exterior se enfría, los estomas se abren y las plantas absorben CO2 y use un sistema más eficiente para alimentarlo en el ciclo de Calvin.

Como exploramos en Descripción general de la fotosíntesis, la fotosíntesis forma un vínculo energético con la respiración celular. Las plantas necesitan tanto la fotosíntesis como la respiración para llevar a cabo los procesos metabólicos durante los tiempos de luz y oscuridad. Por lo tanto, las células vegetales contienen tanto cloroplastos como mitocondrias.

La información presentada y los ejemplos resaltados en la sección, los conceptos de apoyo y los objetivos de aprendizaje descritos en la Gran Idea 2 del Marco del Currículo de Biología AP ®, como se muestra en la tabla. Los objetivos de aprendizaje enumerados en el marco curricular proporcionan una base transparente para el curso de Biología AP®, una experiencia de laboratorio basada en la investigación, actividades de instrucción y preguntas del examen AP®. Un objetivo de aprendizaje fusiona el contenido requerido con una o más de las siete prácticas científicas.

Gran idea 2 Los sistemas biológicos utilizan energía libre y bloques de construcción moleculares para crecer, reproducirse y mantener la homeostasis dinámica.
Comprensión duradera 2.A El crecimiento, la reproducción y el mantenimiento de los sistemas vivos requieren energía y materia libres.
Conocimiento esencial 2.A.2 La energía luminosa capturada en la fotosíntesis se almacena en los carbohidratos producidos durante el ciclo de Calvin.
Práctica de la ciencia 1.4 El alumno puede utilizar representaciones y modelos para analizar situaciones o resolver problemas de forma cualitativa y cuantitativa.
Objetivo de aprendizaje 2.4 El estudiante puede usar representaciones para plantear preguntas científicas sobre qué mecanismos y características estructurales permiten que los organismos capturen, almacenen y usen energía libre.
Conocimiento esencial 2.A.2 La energía luminosa capturada en la fotosíntesis se almacena en los carbohidratos producidos durante el ciclo de Calvin.
Práctica de la ciencia 6.2 El alumno puede construir explicaciones de fenómenos basados ​​en evidencia producida a través de prácticas científicas.
Objetivo de aprendizaje 2.5 El estudiante es capaz de construir explicaciones de los mecanismos y características estructurales de las células que permiten a los organismos capturar, almacenar o utilizar energía libre.

Apoyo a los profesores

Al igual que con las reacciones dependientes de la luz, obtenga diagramas detallados del ciclo de Calvin, como la Figura 8.18, y “guíe” a los estudiantes a través de él. Enfatice los roles de ATP y NADPH y dónde entran y salen del camino. Explique por qué el ciclo de Calvin produce una gran cantidad de G3P, pero no todo se usa para producir otros carbohidratos. ¿Qué pasa con el resto? ¿Por qué son necesarias las tres etapas del ciclo?

Este es un buen momento para discutir la evolución de la fotosíntesis. Pregunte si es posible tener la captura de energía sin la liberación de oxígeno. ¿Podría haber sucedido esto en la Tierra? ¿Por qué la liberación de oxígeno sería beneficiosa para los organismos? ¿Fue una buena idea para todos los organismos que vivían en ese momento?

Las reacciones independientes de la luz o el ciclo de Calvin no son realmente independientes de la luz. Dependen de las reacciones anteriores para suministrar ATP y NADPH para poder continuar. Esta vía hace que la forma de almacenamiento y transporte de energía utilizada por casi todos los organismos vivos, los azúcares. No produce glucosa directamente, sino una sustancia química que también es un intermediario en la respiración celular, el gliceraldehído-3-fosfato (G3P). Esto se puede usar para fabricar una variedad de compuestos biológicamente importantes, incluida la glucosa.

Las preguntas del desafío de práctica científica contienen preguntas de prueba adicionales para esta sección que lo ayudarán a prepararse para el examen AP. Estas preguntas abordan los siguientes estándares:
[APLO 2.5] [APLO 2.11] [APLO 4.17]

El ciclo de Calvin

Después de que la energía del sol se convierte en energía química y se almacena temporalmente en moléculas de ATP y NADPH, la célula tiene el combustible necesario para construir moléculas de carbohidratos para el almacenamiento de energía a largo plazo. Los productos de las reacciones dependientes de la luz, ATP y NADPH, tienen una vida útil en el rango de millonésimas de segundos, mientras que los productos de las reacciones independientes de la luz (carbohidratos y otras formas de carbono reducido) pueden sobrevivir durante cientos de millones de años. Las moléculas de carbohidratos fabricadas tendrán una columna vertebral de átomos de carbono. ¿De dónde viene el carbono? Proviene del dióxido de carbono, el gas que es un producto de desecho de la respiración en microbios, hongos, plantas y animales.

En las plantas, el dióxido de carbono (CO2) ingresa a las hojas a través de los estomas, donde se difunde en distancias cortas a través de espacios intercelulares hasta llegar a las células del mesófilo. Una vez en las células del mesófilo, CO2 se difunde en el estroma del cloroplasto, el sitio de reacciones de fotosíntesis independientes de la luz. En realidad, estas reacciones tienen varios nombres asociados. Otro término, el ciclo de Calvin, lleva el nombre del hombre que lo descubrió y porque estas reacciones funcionan como un ciclo. Otros lo llaman el ciclo de Calvin-Benson para incluir el nombre de otro científico involucrado en su descubrimiento. El nombre más desactualizado es reacciones oscuras, porque la luz no se requiere directamente (Figura 8.18). Sin embargo, el término reacción oscura puede ser engañoso porque implica incorrectamente que la reacción solo ocurre por la noche o es independiente de la luz, razón por la cual la mayoría de los científicos e instructores ya no lo usan.

Las reacciones independientes de la luz del ciclo de Calvin se pueden organizar en tres etapas básicas: fijación, reducción y regeneración.

Etapa 1: Fijación

En el estroma, además de CO2, hay otros dos componentes presentes para iniciar las reacciones independientes de la luz: una enzima llamada ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa / oxigenasa (RuBisCO) y tres moléculas de ribulosa bisfosfato (RuBP), como se muestra en la figura 8.19. RuBP tiene cinco átomos de carbono, flanqueados por dos fosfatos.

Conexión visual

  1. En la fotosíntesis, el oxígeno, el dióxido de carbono, el ATP y el NADPH son reactivos. GA3P y el agua son productos.
  2. En la fotosíntesis, la clorofila, el agua y el dióxido de carbono son reactivos. GA3P y oxígeno son productos.
  3. En la fotosíntesis, el agua, el dióxido de carbono, el ATP y el NADPH son reactivos. RuBP y oxígeno son productos.
  4. En la fotosíntesis, el agua y el dióxido de carbono son reactivos. GA3P y oxígeno son productos.

RuBisCO cataliza una reacción entre CO2 y RuBP. Para cada CO2 molécula que reacciona con una RuBP, se forman dos moléculas de otro compuesto (3-PGA). PGA has three carbons and one phosphate. Each turn of the cycle involves only one RuBP and one carbon dioxide and forms two molecules of 3-PGA. The number of carbon atoms remains the same, as the atoms move to form new bonds during the reactions (3 atoms from 3CO2 + 15 atoms from 3RuBP = 18 atoms in 3 atoms of 3-PGA). This process is called carbon fixation , because CO2 is “fixed” from an inorganic form into organic molecules.

Stage 2: Reduction

ATP and NADPH are used to convert the six molecules of 3-PGA into six molecules of a chemical called glyceraldehyde 3-phosphate (G3P). That is a reduction reaction because it involves the gain of electrons by 3-PGA. Recall that a reduction is the gain of an electron by an atom or molecule. Six molecules of both ATP and NADPH are used. For ATP, energy is released with the loss of the terminal phosphate atom, converting it into ADP for NADPH, both energy and a hydrogen atom are lost, converting it into NADP + . Both of these molecules return to the nearby light-dependent reactions to be reused and reenergized.

Stage 3: Regeneration

Interestingly, at this point, only one of the G3P molecules leaves the Calvin cycle and is sent to the cytoplasm to contribute to the formation of other compounds needed by the plant. Because the G3P exported from the chloroplast has three carbon atoms, it takes three “turns” of the Calvin cycle to fix enough net carbon to export one G3P. But each turn makes two G3Ps, thus three turns make six G3Ps. One is exported while the remaining five G3P molecules remain in the cycle and are used to regenerate RuBP, which enables the system to prepare for more CO2 to be fixed. Three more molecules of ATP are used in these regeneration reactions.

Enlace al aprendizaje

This link leads to an animation of the Calvin cycle. Click stage 1, stage 2, and then stage 3 to see G3P and ATP regenerate to form RuBP.

  1. Three RuBP molecules get converted to three G3P, and two G3P molecules with the help of three ATPs are converted back to three molecules of RuBP.
  2. Three RuBP molecules get converted to five G3P, and three G3P molecules with the help of three ATPs are converted back to three molecules of RuBP.
  3. Three RuBP molecules get converted to six G3P, and five G3P molecules with the help of three ATPs are converted back to three molecules of RuBP.
  4. Three RuBP molecules get converted to six G3P, and four G3P molecules with the help of five ATPs are converted back to three molecules of RuBP.

Conexión Evolution

  1. Photosynthetic organisms began to use NADPH and ATP as an energy source.
  2. Photosynthetic organisms evolved from single-celled bacteria into multicellular plants.
  3. Photosynthetic organisms began to use two photosystems instead of one.
  4. Photosynthetic organisms began to use light reactions as well as dark reactions.

The Energy Cycle

Whether the organism is a bacterium, plant, or animal, all living things access energy by breaking down carbohydrate molecules. But if plants make carbohydrate molecules, why would they need to break them down, especially when it has been shown that the gas organisms release as a “waste product” (CO2) acts as a substrate for the formation of more food in photosynthesis? Remember, living things need energy to perform life functions. In addition, an organism can either make its own food or eat another organism—either way, the food still needs to be broken down. Finally, in the process of breaking down food, called cellular respiration, heterotrophs release needed energy and produce “waste” in the form of CO2 gas.

In nature, there is no such thing as waste. Every single atom of matter and energy is conserved, recycling over and over infinitely. Substances change form or move from one type of molecule to another, but their constituent atoms never disappear. (Figure 1.21 is an illustrative example of this process.)

CO2 is no more a form of waste than oxygen is wasteful to photosynthesis. Both are byproducts of reactions that move on to other reactions. Photosynthesis absorbs light energy to build carbohydrates in chloroplasts, and aerobic cellular respiration releases energy by using oxygen to metabolize carbohydrates in the cytoplasm and mitochondria. Both processes use electron transport chains to capture the energy necessary to drive other reactions. These two powerhouse processes, photosynthesis and cellular respiration, function in biological, cyclical harmony to allow organisms to access life-sustaining energy that originates millions of miles away in a burning star humans call the sun.

Conexión diaria para cursos AP®

Photosynthesis and aerobic respiration are interrelated in important ways. During photosynthesis, plants take in carbon dioxide and water. The water molecule is split, the oxygen is released into the atmosphere, and the carbon dioxide is used to build carbohydrates. During aerobic respiration, organisms take in water and oxygen for respiration and produce carbon dioxide.

  1. Photosynthetic organisms evolved before non-photosynthetic organisms because no oxygen was present in the atmosphere when life began.
  2. Photosynthetic organisms evolved after non-photosynthetic organisms because no oxygen was present in the atmosphere when life began.
  3. Non-photosynthetic organisms evolved before photosynthetic organisms because no oxygen was present in the atmosphere when life began.
  4. Photosynthetic organisms coevolved with non-photosynthetic organisms because no oxygen was present in the atmosphere when life began.

Conexión de práctica científica para cursos AP®

Actividad

Create a model or diagram to show the links between photosynthesis and cellular respiration.

Piénsalo

What cellular features and processes are similar in both respiration and photosynthesis?

Apoyo a los profesores

This activity and question are applications of Learning Objective 2.4 and science practices 1.4 and 3.1 because students are creating and using a representation to explore the link between photosynthesis and cellular respiration, two processes that organisms use to capture, store, and use free energy. Additional information for students can be found here:

Possible answer:

  • Search for free images that show what the model or diagram should look like here, here, or here.
  • Both cellular respiration and photosynthesis occur in/on double-membrane organelles in the cell. Both processes use electron carriers to shuttle electrons to and between membrane proteins that pump protons. The pumping of protons creates an electrochemical gradient that drives the synthesis of ATP.

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    • Autores: Julianne Zedalis, John Eggebrecht
    • Editor / sitio web: OpenStax
    • Título del libro: Biología para cursos AP®
    • Fecha de publicación: 8 de marzo de 2018
    • Ubicación: Houston, Texas
    • URL del libro: https://openstax.org/books/biology-ap-courses/pages/1-introduction
    • Section URL: https://openstax.org/books/biology-ap-courses/pages/8-3-using-light-to-make-organic-molecules

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    Transcripción procariota

    Inicio de la transcripción en procariotas

    Los procariotas no tienen núcleos encerrados en membranas. Por lo tanto, los procesos de transcripción, traducción y degradación del ARNm pueden ocurrir todos simultáneamente. El nivel intracelular de una proteína bacteriana puede amplificarse rápidamente mediante múltiples eventos de transcripción y traducción que ocurren simultáneamente en la misma plantilla de ADN. La transcripción procariota a menudo cubre más de un gen y produce ARNm policistrónicos que especifican más de una proteína.

    Nuestra discusión aquí ejemplificará la transcripción al describir este proceso en Escherichia coli, una especie bacteriana bien estudiada. Aunque existen algunas diferencias entre la transcripción en E. coli y transcripción en arqueas, una comprensión de E. coli la transcripción se puede aplicar a prácticamente todas las especies bacterianas.

    ARN polimerasa procariota

    Los procariotas usan la misma ARN polimerasa para transcribir todos sus genes. En E. coli, la polimerasa está compuesta por cinco subunidades polipeptídicas, dos de las cuales son idénticas. Cuatro de estas subunidades, denotadas α, α, β, y β′ comprise the polymerase enzima central. Estas subunidades se ensamblan cada vez que se transcribe un gen y se desensamblan una vez que se completa la transcripción. Cada subunidad tiene un papel único que los dos α-subunidades son necesarias para ensamblar la polimerasa en el ADN el β-subunidad se une al trifosfato de ribonucleósido que se convertirá en parte de la molécula de ARNm naciente "recién nacida" y β′ binds the DNA template strand. La quinta subunidad, σ, está involucrado solo en el inicio de la transcripción. Confiere especificidad transcripcional tal que la polimerasa comienza a sintetizar ARNm a partir de un sitio de iniciación apropiado. Sin σ, la enzima central se transcribiría desde sitios aleatorios y produciría moléculas de ARNm que especificaban un galimatías de proteínas. The polymerase comprised of all five subunits is called the holoenzima (a holoenzyme is a biochemically active compound comprised of an enzyme and its coenzyme).

    Promotores procarióticos

    Figure 1. The σ subunit of prokaryotic RNA polymerase recognizes consensus sequences found in the promoter region upstream of the transcription start sight. La subunidad σ se disocia de la polimerasa una vez iniciada la transcripción.

    A promotor is a DNA sequence onto which the transcription machinery binds and initiates transcription. En la mayoría de los casos, los promotores existen corriente arriba de los genes que regulan. La secuencia específica de un promotor es muy importante porque determina si el gen correspondiente se transcribe todo el tiempo, algunas veces o con poca frecuencia. Aunque los promotores varían entre los genomas procarióticos, se conservan algunos elementos. At the -10 and -35 regions upstream of the initiation site, there are two promoter consensus sequences, or regions that are similar across all promoters and across various bacterial species (Figure 1).

    La secuencia de consenso -10, llamada región -10, es TATAAT. La secuencia -35, TTGACA, es reconocida y unida por σ. Una vez que se realiza esta interacción, las subunidades de la enzima central se unen al sitio. La región -10 rica en A-T facilita el desenrollamiento de la plantilla de ADN y se forman varios enlaces fosfodiéster. La fase de inicio de la transcripción termina con la producción de transcripciones abortivas, que son polímeros de aproximadamente 10 nucleótidos que se producen y liberan.

    Elongation and Termination in Prokaryotes

    The transcription elongation phase begins with the release of the σ subunidad de la polimerasa. La disociación de σ allows the core enzyme to proceed along the DNA template, synthesizing mRNA in the 5′ to 3′ direction at a rate of approximately 40 nucleotides per second. As elongation proceeds, the DNA is continuously unwound ahead of the core enzyme and rewound behind it (Figure 2). El emparejamiento de bases entre el ADN y el ARN no es lo suficientemente estable como para mantener la estabilidad de los componentes de síntesis del ARNm. En cambio, la ARN polimerasa actúa como un enlazador estable entre la plantilla de ADN y las cadenas de ARN nacientes para garantizar que el alargamiento no se interrumpa prematuramente.

    Figure 2. Click for a larger image. During elongation, the prokaryotic RNA polymerase tracks along the DNA template, synthesizes mRNA in the 5′ to 3′ direction, and unwinds and rewinds the DNA as it is read.

    Prokaryotic Termination Signals

    Once a gene is transcribed, the prokaryotic polymerase needs to be instructed to dissociate from the DNA template and liberate the newly made mRNA. Dependiendo del gen que se transcribe, existen dos tipos de señales de terminación. Uno está basado en proteínas y el otro está basado en ARN. Terminación dependiente de Rho está controlada por la proteína rho, que sigue detrás de la polimerasa en la cadena de ARNm en crecimiento. Cerca del final del gen, la polimerasa encuentra una serie de nucleótidos G en la plantilla de ADN y se detiene. Como resultado, la proteína rho choca con la polimerasa. La interacción con rho libera el ARNm de la burbuja de transcripción.

    Terminación independiente de Rho está controlado por secuencias específicas en la hebra de la plantilla de ADN. A medida que la polimerasa se acerca al final del gen que se transcribe, encuentra una región rica en nucleótidos C – G. El ARNm se pliega sobre sí mismo y los nucleótidos C-G complementarios se unen. El resultado es un estable horquilla que hace que la polimerasa se detenga tan pronto como comienza a transcribir una región rica en nucleótidos A – T. La región U-A complementaria del transcrito de ARNm forma solo una interacción débil con el ADN molde. Esto, junto con la polimerasa estancada, induce suficiente inestabilidad para que la enzima central se desprenda y libere la nueva transcripción de ARNm.

    Tras la terminación, se completa el proceso de transcripción. By the time termination occurs, the prokaryotic transcript would already have been used to begin synthesis of numerous copies of the encoded protein because these processes can occur concurrently. The unification of transcription, translation, and even mRNA degradation is possible because all of these processes occur in the same 5′ to 3′ direction, and because there is no membranous compartmentalization in the prokaryotic cell (Figure 3). In contrast, the presence of a nucleus in eukaryotic cells precludes simultaneous transcription and translation.

    Figure 3. Multiple polymerases can transcribe a single bacterial gene while numerous ribosomes concurrently translate the mRNA transcripts into polypeptides. De esta manera, una proteína específica puede alcanzar rápidamente una alta concentración en la célula bacteriana.

    Visit this BioStudio animation to see the process of prokaryotic transcription.

    Preguntas de práctica

    Which subunit of the E. coli polymerase confers specificity to transcription?

    The -10 and -35 regions of prokaryotic promoters are called consensus sequences because ________.

    1. they are identical in all bacterial species
    2. they are similar in all bacterial species
    3. they exist in all organisms
    4. they have the same function in all organisms

    Protein Glycosylation

    Glycosylation is a critical function of the biosynthetic-secretory pathway in the endoplasmic reticulum (ER) and Golgi apparatus. Approximately half of all proteins typically expressed in a cell undergo this modification, which entails the covalent addition of sugar moieties to specific amino acids. Most soluble and membrane-bound proteins expressed in the endoplasmic reticulum are glycosylated to some extent, including secreted proteins, surface receptors and ligands, and organelle-resident proteins. Additionally, some proteins that are trafficked from the Golgi to the cytoplasm are also glycosylated. Lipids and proteoglycans can also be glycosylated, significantly increasing the number of substrates for this type of modification.

    Alcance

    Protein glycosylation has multiple functions in the cell. In the ER, glycosylation is used to monitor the status of protein folding, acting as a quality control mechanism to ensure that only properly folded proteins are trafficked to the Golgi. Sugar moieties on soluble proteins can be bound by specific receptors in the trans Golgi network to facilitate their delivery to the correct destination. These sugars can also act as ligands for receptors on the cell surface to mediate cell attachment or stimulate signal transduction pathways (1). Because they can be very large and bulky, oligosaccharides can affect protein–protein interactions by either facilitating or preventing proteins from binding to cognate interaction domains. Because they are hydrophilic, they can also alter the solubility of a protein (2).

    Distribución

    Glycosylated proteins (glycoproteins) are found in almost all living organisms that have been studied, including eukaryotes, eubacteria and archae (3,4). Eukaryotes have the greatest range of organisms that express glycoproteins, from single-celled to complex multicellular organisms.

    Glycoprotein diversity

    Glycosylation increases the diversity of the proteome to a level unmatched by any other post-translational modification. The cell is able to facilitate this diversity, because almost every aspect of glycosylation can be modified, including:

    • Glycosidic linkage—the site of glycan (oligosaccharide) binding
    • Glycan composition—the types of sugars that are linked to a particular protein
    • Glycan structure—branched or unbranched chains
    • Glycan length—short- or long-chain oligosaccharides

    Glycosylation is thought to be the most complex post-translational modification because of the large number of enzymatic steps involved (5). The molecular events of glycosylation include linking monosaccharides together, transferring sugars from one substrate to another and trimming sugars from the glycan structure. Unlike other cell processes such as transcription or translation, glycosylation is non-templated, and thus, all of these steps do not necessarily occur during every glycosylation event. Instead of using templates, cells rely on a host of enzymes that add or remove sugars from one molecule to another to generate the diverse glycoproteins seen in a given cell. While it may seem chaotic because of all of the enzymes involved, the different mechanisms of glycosylation are highly-ordered, step-wise reactions in which individual enzyme activity is dependent upon the completion of the previous enzymatic reaction. Because enzyme activity varies by cell type and intracellular compartment, cells can synthesize glycoproteins that differ from other cells in glycan structure (5).

    Enzymes that transfer mono- or oligosaccharides from donor molecules to growing oligosaccharide chains or proteins are called glycosyltransferases (Gtfs). Each Gtf has specificity for linking a particular sugar from a donor (sugar nucleotide or dolichol) to a substrate and acts independent of other Gtfs. These enzymes are broad in scope, as glycosidic bonds have been detected on almost every protein functional group, and glycosylation has been shown to incorporate most of the commonly occurring monosaccharides to some extent (6).

    Glycosidases catalyze the hydrolysis of glycosidic bonds to remove sugars from proteins. These enzymes are critical for glycan processing in the ER and Golgi, and each enzyme shows specificity for removing a particular sugar (e.g., mannosidase).

    Types of glycosylation

    Glycopeptide bonds can be categorized into specific groups based on the nature of the sugar–peptide bond and the oligosaccharide attached, including N-, O- and C-linked glycosylation, glypiation and phosphoglycosylation. Because N- and O-glycosylation and glypiation are the most commonly detected types of glycosylation, more emphasis in this article will be placed on these modifications.

    Types of Glycosylation
    N-linkedGlycan binds to the amino group of asparagine in the ER
    O-linkedMonosaccharides bind to the hydroxyl group of serine or threonine in the ER, Golgi, cytosol and nucleus
    GlypiationGlycan core links a phospholipid and a protein
    C-linkedMannose binds to the indole ring of tryptophan
    PhosphoglycosylationGlycan binds to serine via phosphodiester bond

    Proteins are not restricted to a particular type of glycosylation. Indeed, proteins are often glycosylated at multiple sites with different glycosidic linkages, which depends on multiple factors including those described below.

    1. Enzyme availability

    Glycosylation is controlled by moving proteins to areas with different enzyme concentrations the cell sequesters enzymes into specific compartments to regulate their activity. For example, after a protein is N-glycosylated in the ER, glycan processing occurs in a step-wise fashion by trafficking proteins to distinct Golgi cisternae that contain high concentrations of specific Gtfs and glycosidases.

    2. Amino acid sequence

    Besides the requirement for the right amino acid (e.g., Asn for N-linked Ser/Thr for O-linked), many enzymes have consensus sequences or motifs that enable formation of the glycosidic bond (6).

    3. Protein conformation (availability)

    As proteins are synthesized, they begin to fold into their nascent secondary structure, which can make specific amino acids inaccessible for glycosidic binding. Thus, the target amino acids must be conformationally accessible for glycosylation to occur.


    Estructura proteica

    There are two general classes of protein molecules: globular proteins and fibrous proteins. Las proteínas globulares son generalmente compactas, solubles y de forma esférica. Las proteínas fibrosas son típicamente alargadas e insolubles. Globular and fibrous proteins may exhibit one or more of four types of protein structure. The four structure types are primary, secondary, tertiary, and quaternary structure.

    A protein's structure determines its function. For instance, structural proteins like collagen and keratin are fibrous and stringy. Globular proteins like hemoglobin, on the other hand, are folded and compact. Hemoglobin, found in red blood cells, is an iron-containing protein that binds oxygen molecules. Its compact structure is ideal for traveling through narrow blood vessels.


    Ver el vídeo: Estructura de una celula bacteriana I (Mayo 2022).


Comentarios:

  1. Muhammed

    En lugar de criticarlo mejor, escriba las variantes.

  2. Sanderson

    Qué palabras notables

  3. Shakakasa

    Bravo, qué palabras necesarias ..., una idea notable

  4. Rory

    Hay algo en esto y creo que es una muy buena idea. Estoy completamente de acuerdo contigo.

  5. Ida

    No todo es tan simple como parece

  6. Shaktitaur

    Absolutamente de acuerdo contigo. Pienso que es una buena idea.



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